結合 部位

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葡萄糖은 該當過程 이 始作될 때, 活性 部位의 헥小키네이스 에 結合한다.

結合 部位 (結合部位, 英語 : binding site )는 生化學 및 分子生物學 에서 特異的으로 다른 分子에 結合하는 蛋白質 과 같은 高分子 上의 領域이다. [1] 結合 자리 라고도 한다. 高分子의 結合雙은 種種 리간드 로 불린다. [2] 리간드는 다른 蛋白質 (蛋白質-蛋白質 相互 作用), [3] 反應物 , [4] 2次 傳達者 , 호르몬 , 알로스테릭 物質을 包含할 수 있다. [5] 種種 結合은 蛋白質의 機能을 변화시키는 形態 變化를 同伴하는 境遇가 있지만, 恒常 그런 것은 아니다. [6] 蛋白質 結合 部位에 結合하는 段階뿐만 아니라 可逆的으로 共有 [7] 하거나 非可逆的인 結合 [8] 이 될 수 있다.

機能 [ 編輯 ]

蛋白質 上의 結合 部位에서 리간드의 結合은 蛋白質의 形態 變化를 誘發하고, 細胞 機能을 變更할 수 있다. 따라서 蛋白質의 結合 部位는 信號 傳達 經路의 重要한 部分이다. [9] 리간드의 類型에는 神經傳達物質 , 毒素 , 神經 펩타이드, 스테로이드 호르몬 이 包含된다. [10] 結合 部位는 酵素 觸媒, 分子 經路 信號 傳達, 恒常性 調節, 生理學的 機能을 비롯한 多數의 狀況에서 機能的 變化를 일으킨다. 部位의 殿下 , 立體 形態, 幾何 救助는 蛋白質이 擔當하는 特定 相互 作用의 細胞 相互 作用을 活性化시켜서 매우 特異的인 리간드가 結合하는 것을 選擇的으로 許容한다. [11] [12]

觸媒 作用 [ 編輯 ]

酵素 가 存在하면 活性化 에너지 가 減少하여 反應을 促進시킨다.

酵素 는 氣質 및 生成物 보다 轉移 狀態에 더 强力하게 結合함으로써 觸媒 作用을 일으킨다. 觸媒 結合 部位에서, 多數의 相異한 相互 作用이 氣質에 作用할 수 있다. 여기에는 電氣 觸媒, 山 및 鹽基 觸媒, 共有 觸媒, 金屬 이온 觸媒가 包含된다. [10] 이러한 相互 作用은 有利한 相互 作用을 提供하여 고 에너지 分子를 安定化시킴으로써 化學 反應의 活性化 에너지를 감소시킨다. 酵素 結合은 反應과 無關한 物質의 近接 및 排除를 許容한다. [13]

이들 作用을 遂行할 수 있는 酵素 의 類型은 酸化 還元 酵素 , 傳達 酵素 , 加水 分解 酵素 , 分解 酵素 , 異性質化 酵素 , 連結 酵素 를 包含한다. [14]

例를 들어, 轉移酵素 人 헥小키네이스 는 葡萄糖 의 燐酸化 를 觸媒하여 葡萄糖 6-因山 을 만든다. 헥小키네이스의 活性 部位 의 殘基 는 活性 部位에서 葡萄糖 分子의 安定化를 許容하고, 有利한 相互 作用의 對案的인 經路의 始作을 刺戟하여 活性化 에너지 를 감소시킨다. [15]

抑制 [ 編輯 ]

抑制劑 結合에 依한 蛋白質 抑制는 經路 調節, 恒常性 調節 및 生理學的 機能의 妨害를 誘發할 수 있다.

競爭的 抑制 는 活性 部位에서 有利 酵素에 結合하기 위해 氣質 과 競爭하여 結合時 酵素-氣質 複合體의 生成을 妨害한다. 例를 들어, 一酸化炭素 中毒은 헤모글로빈 의 一酸化炭素 의 競爭的 結合으로 인해 發生한다.

非競爭的 抑制 는 다른 活性 部位에서 氣質과 同時에 結合한다. 酵素-氣質 複合體에 結合 時, 酵素-氣質 抑制劑 複合體(ESI)가 形成된다. 競爭的 抑制 와 類似하게, 生成物 形成 速度도 減少된다. [4]

混合 抑制 는 有利 酵素 및 酵素-氣質 複合體 모두에 結合 할 수 있다. 그러나 競爭的 및 非競爭的 抑制와 달리, 混合 抑制劑는 알로스테릭 자리에 結合한다. 알로스테릭 結合은 氣質에 對한 蛋白質의 親和性을 增加시킬 수 있는 形態 變化를 誘導한다. 이 現象을 陽性 變造라고 한다. 反對로, 氣質에 對한 蛋白質의 親和性을 감소시키는 알로스테릭 結合은 音聲 變造이다. [16]

種類 [ 編輯 ]

活性 部位 [ 編輯 ]

活性 部位에서, 氣質 은 酵素와 結合하여 化學 反應을 誘導한다. [17] [18] 氣質, 轉移 狀態, 生成物은 活性 部位 및 任意의 競爭 抑制劑에 結合할 수 있다. 例를 들어, 筋細胞 에서 트로포닌과 칼슘 의 結合은 트로포닌의 形態的 變化를 誘導한다. 이것은 트로포마이신이 마이오신 머리가 結合하는 cross-bridge를 形成하고 筋收縮 을 誘導하는 액틴 - 마이오신 結合 部位를 露出시킬 수 있게 한다. [19]

血液에서, 競爭的 結合의 例는 헴 의 活性 部位에 對해 酸素 와 競爭하는 일酸化 炭素 이다. 일酸化 炭素의 높은 親和力은 酸素 濃度가 낮을 때, 酸素를 능가 할 수 있다. 이러한 狀況에서, 일酸化 炭素의 結合은 헴이 酸素에 對한 結合을 妨害하여 일酸化 炭素 中毒을 招來하는 形態 變化를 誘導한다. [4]

活性 部位와 調節 (알로스테릭) 部位에서 各各 競爭的 및 非競爭的 酵素 結合을 보여주는 寫眞

알로스테릭 部位 [ 編輯 ]

調節 部位에서, 리간드의 結合은 蛋白質 機能을 增幅시키거나 抑制 할 수 있다. [4] [20] 多量體 酵素의 알로스테릭 部位에 對한 리간드 의 結合은 陽性 協力性을 誘導하는데 도움을 준다. 卽, 하나의 氣質 結合은 유리한 形態 變化를 誘導하고, 酵素가 제2기질에 結合할 可能性을 증가시킨다. [21] 調節 部位 리간드는 單一 또는 多衆 類型의 分子가 各各 酵素 活性에 影響을 주는 同種 및 異種 리간드를 包含할 수 있다. [22]

高度로 調節되는 酵素 는 代謝 經路 에서 必須的이다. 例를 들어, 該當過程 에서 果糖 을 燐酸化 하는 포스포프럭토카이네이스 (PFK)는 아데노신 삼인山 에 依해 調節된다. 또한 PFK는 이화 作用 을 통해 아데노신 삼인山 을 形成하도록 指定된 葡萄糖 의 量을 制御한다. 따라서 充分한 水準의 아데노신 삼인山 에서, PFK는 아데노신 삼인山에 依해 抑制된다. TCA 回로 의 中間체인 시트르산 도 PFK의 알로스테릭 調節劑로서 作用한다. [22] [23]

같이 보기 [ 編輯 ]

各州 [ 編輯 ]

  1. ↑ “Binding site” . 《Medical Subject Headings (MeSH)》. U.S. National Library of Medicine. The parts of a macromolecule that directly participate in its specific combination with another molecule.  
  2. ↑ “Ligands” . 《Medical Subject Headings (MeSH)》. U.S. National Library of Medicine. A molecule that binds to another molecule, used especially to refer to a small molecule that binds specifically to a larger molecule.  
  3. ↑ “Binding site prediction for protein-protein interactions and novel motif discovery using re-occurring polypeptide sequences” . 《BMC Bioinformatics》 12 : 225. June 2011. doi : 10.1186/1471-2105-12-225 . PMC   3120708 . PMID   21635751 .  
  4. ↑ 가 나 다 라 Hardin, Charles C.; Knopp, James A. (2013). 〈Chapter 8: Enzymes〉. 《Biochemistry - Essential Concepts》. New York: Oxford University Press. 51?69쪽. ISBN   978-1-62870-176-0 .  
  5. ↑ 〈Characteristics of Allosterism in Drug Action〉. 《Allosteric Receptor Modulation in Drug Targeting》. CRC Press. April 2016. 26쪽. ISBN   978-1-4200-1618-5 .  
  6. ↑ “Protein function annotation by local binding site surface similarity” . 《Proteins》 82 (4): 679?94. April 2014. doi : 10.1002/prot.24450 . PMC   3949165 . PMID   24166661 .  
  7. ↑ “Targeting biomolecules with reversible covalent chemistry” . 《Current Opinion in Chemical Biology》 34 : 110?116. October 2016. doi : 10.1016/j.cbpa.2016.08.011 . PMC   5107367 . PMID   27599186 .  
  8. ↑ 〈Reversible Ligand Binding〉. 《Reversible Ligand Binding: Theory and Experiment》. John Wiley & Sons. January 2018. 278쪽. ISBN   978-1-119-23848-5 .  
  9. ↑ “Small-molecule binding sites to explore protein-protein interactions in the cancer proteome” . 《Molecular BioSystems》 12 (10): 3067?87. October 2016. doi : 10.1039/c6mb00231e . PMC   5030169 . PMID   27452673 .  
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  12. ↑ “Allosteric binding sites in Rab11 for potential drug candidates” . 《PLOS One》 13 (6): e0198632. 2018年 6月 6日. doi : 10.1371/journal.pone.0198632 . PMC   5991966 . PMID   29874286 .  
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  15. ↑ 《Dictionary of Food Science and Technology (2nd Edition)》. International Food Information Service. 2009. ISBN   978-1-4051-8740-4 .  
  16. ↑ Clarke, Kim Gail (2013). 《Bioprocess engineering》. Woodhead Publishing. 79?84쪽. doi : 10.1533/9781782421689 . ISBN   978-1-78242-167-2 .  
  17. ↑ Wilson, Keith; Walker, John, 編輯. (March 2010). 〈Enzymes〉. 《Principles and Techniques of Biochemistry and Molecular Biology》 (英語). Cambridge University Press. 581?624쪽. doi : 10.1017/cbo9780511841477.016 . ISBN   9780511841477 .  
  18. ↑ Schaschke, Carl (2014). 《Dictionary of Chemical Engineering》. Oxford University Press. ISBN   978-1-62870-844-8 .  
  19. ↑ Morris, James (2016). 《Biology How Life Works》. United States of America: W.H. Freeman and Company. 787?792쪽. ISBN   978-1-4641-2609-3 .  
  20. ↑ “Binding site comparison for function prediction and pharmaceutical discovery”. 《Current Opinion in Structural Biology》 25 : 34?9. April 2014. doi : 10.1016/j.sbi.2013.11.012 . PMID   24878342 .  
  21. ↑ Fuqua, Clay; White, David (2004). 《Prokaryotic Intercellular Signalling》. Springer Netherlands. 27?71쪽. doi : 10.1007/978-94-017-0998-9_2 . ISBN   9789048164837 .  
  22. ↑ 가 나 Creighton, Thomas E. (2010). 《The Biophysical Chemistry of Nucleic Acids & Proteins》. Helvetian Press. ISBN   978-0956478115 . OCLC   760830351 .  
  23. ↑ Currell, Brian R; van Dam-Mieras, M C E (1997). 《Biotechnological Innovations in Chemical Synthesis》. Oxford: Butterworth-Heinemann. 125?128쪽. ISBN   978-0-7506-0561-8 .  
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