受容體

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막 受容體의 예
  1. 細胞 外部에 位置한 리간드
  2. 리간드는 蛋白質의 活性 部位의 模樣에 따라 特定 受容體 蛋白質에 結合한다.
  3. 리간드가 受容體에 結合하면 受容體는 傳達者를 放出한다.

受容體 (受容體, 英語 : receptor )는 生化學 및 藥理學 에서 生物學的 시스템에 統合될 수 있는 信號를 受信하고 傳達 하는 蛋白質 로 構成된 化學的 構造이다. [1] 이러한 信號는 一般的으로 受容體와 結合하여 細胞의 電氣的 活性 의 變化와 같은 生理學的 反應 을 生成하는 化學的 傳達者이다. [週 1] 例를 들어, 抑制性 神經傳達物質 人 GABA 는 GABA A 受容體 와 結合하여 뉴런의 電氣的 活性을 抑制한다. [2] 受容體의 作用은 信號의 中繼, 增幅, 統合이라는 세 가지 主要 方法으로 分類될 수 있다. [3] 中繼는 信號를 앞으로 내보내고, 增幅은 單一 리간드 의 效果를 증가시키며, 統合을 위해 信號가 다른 生化學的 經路에 統合될 수 있다. [3]

受容體 蛋白質은 位置에 따라 分類할 수 있다. 幕貫通 受容體라고도 알려진 細胞 表面 受容體 에는 리간드 改廢 이온 通路 , G 蛋白質 連結 受容體 , 酵素 連結 受容體 가 있다. [1] 細胞內 受容體 는 細胞 內部에서 發見되는 受容體로, 細胞質 受容體와 核 受容體 가 있다. [1] 受容體에 結合하는 分子를 리간드 라고 하며 蛋白質 , 펩타이드 (길이가 짧은 蛋白質) 또는 神經傳達物質 , 호르몬 , 醫藥品 , 毒素 , 칼슘 이온 , 바이러스나 微生物 外部의 一部와 같은 다른 低分子 일 수 있다. 特定 受容體에 結合하는 內因性 生成 物質을 內因性 리간드라고 한다. 例를 들어, 니코틴性 아세틸콜린 受容體 에 對한 內因性 리간드는 아세틸콜린 이지만, 이는 니코틴 에 依해 活性化되고 [4] [5] 큐라레 의 依해 遮斷될 수도 있다. [6] 特定 類型의 受容體는 信號에 該當하는 特定 生化學的 經路에 連結된다. 大部分의 細胞에는 수많은 受容體가 發見되지만 各 受容體는 特定 構造의 리간드에만 結合한다. 이는 酵素 에서의 자물쇠-열쇠 모델 과 類似하게 比較되었다. 리간드가 該當 受容體에 結合하면 受容體와 곤聯된 生化學的 經路(또한 高度로 專門化될 수 있음)를 活性化하거나 抑制한다.

受容體 蛋白質은 리간드의 特性에 따라 分類할 수도 있다. 이러한 分類에는 化學受容體 , 機械受容體 , 重力受容體 , 光受容體, 自己受容體, 機體受容體가 包含된다.

救助 [ 編輯 ]

幕貫通 受容體: E=細胞 外 空間, I=細胞 내 空間, P=原形質膜

受容體의 構造는 매우 다양하며, 特히 다음과 같은 主要 部類로 나눌 수 있다.

  • 類型 1: 리간드 改廢 이온 通路 (이온性 受容體) ? 리간드 改廢 이온 通路는 一般的으로 아세틸콜린 (니코틴性) 및 γ-아미노뷰티르山 (GABA)과 같은 傳達 速度가 빠른 神經傳達物質 의 標的이다. 이들 受容體의 活性化는 膜을 가로지르는 이온 移動의 變化를 招來한다. 이들은 各 小單位體가 細胞外 리간드 結合 도메인과 4個의 幕貫通 α-나선 을 包含하는 幕貫通 도메인으로 構成된다는 點에서 헤테로머(heteromer) 構造를 가지고 있다. 리간드 結合 共同(cavity)은 小段位體 사이의 境界面에 位置한다.
  • 類型 2: G 蛋白質 連結 受容體 (大司成 受容體) ? G 蛋白質 連結 受容體는 受容體의 가장 큰 패밀리이며, 여러 호르몬과 傳達 速度가 느린 神經傳達物質(예: 도파민, 大司成 글루탐산)의 標的이다. G 蛋白質 連結 受容體는 7個의 幕貫通 α 螺旋으로 構成된다. α 螺旋을 連結하는 루프는 細胞外 도메인과 細胞內 도메인을 形成한다. 더 큰 펩타이드 리간드의 結合 部位는 一般的으로 細胞外 도메인에 位置하는 反面, 더 작은 비펩타이드 리간드의 結合 部位는 普通 7個의 α 나선과 1個의 細胞外 루프 사이에 位置한다. [7] 앞서 言及한 受容體는 G 蛋白質 을 통해 다양한 細胞內 效果器 시스템에 連結된다. [8] G 蛋白質은 α, β, γ의 3가지 小單位體로 構成된 이종삼輛體이다. 非活性 狀態에서 3가지 小單位體는 함께 結合해 있고 α 小單位體는 GDP와 結合해 있다. [9] G 蛋白質의 活性化는 立體構造的 變化를 일으키고, 이는 GDP를 GTP로 交換되도록 한다. α 小單位體가 GTP와 結合하면 α 小單位體는 β 小單位體와 γ 小單位體와 分離된다. [10] 또한, 3가지 小段位체인 α, β, γ 小單位體는 1次 序列에 따라 4가지 主要 部類로 追加的으로 나눌 수 있다. 여기에는 G s , G i , G q , G 12 가 包含된다. [11]
  • 類型 3: 酵素 連結 受容體 ( 受容體 티로신 키네이스 및 키네이스 連結 受容體 및 키네이스 關聯 受容體를 參照) ? 酵素 連結 受容體는 리간드 結合 部位를 包含하는 細胞外 도메인과 單一 幕貫通 α 螺旋으로 連結된 種種 酵素 機能을 갖는 細胞內 도메인으로 構成된다. 例로는 인슐린 受容體 가 있다.
  • 類型 4: 核 受容體 ? 核 受容體라고 불리지만 이들은 實際로는 細胞質 에 位置하며 리간드와 結合한 後 核 으로 移動한다. 核 受容體는 C-末端 리간드 結合 領域, 核心 DNA 結合 도메인 , AF1(活性化 機能 1) 領域을 包含하는 N-末端 도메인으로 構成된다. 核心 領域에는 이 受容體에 特定한 DNA 序列을 認識하는 役割을 하는 두 個의 亞鉛 핑거가 있다. N-末端은 리간드 非依存的 方式으로 다른 細胞의 戰士因子와 相互作用을 한다. 그리고 이러한 相互作用에 따라 受容體의 結合/活性을 變形할 수 있다. 스테로이드 호르몬 受容體와 갑상샘 호르몬 受容體가 그러한 受容體의 例이다. [12]

막 受容體는 溶媒 , 界面活性劑 및 親和性 精製 를 使用하는 複雜한 抽出 節次를 통해 細胞膜으로부터 分離될 수 있다.

受容體의 構造와 作用은 X線 結晶學 , 核磁氣 共鳴 (NMR), 圓偏光 二色性 , 二重 偏頗 干涉法 과 같은 生物物理學的 方法을 使用하여 硏究할 수 있다. 受容體의 動的 行動에 對한 컴퓨터 시뮬레이션 을 使用하여 受容體의 作用 메커니즘을 理解할 수 있게 되었다.

結合 및 活性化 [ 編輯 ]

리간드의 結合은 化學 平衡 過程이다. 리간드는 리간드 L과 受容體 R에 對해 다음의 方程式에서 質量作用의 法則 에 따라 受容體에 結合하고 分離된다. 化學種에 標示된 大括弧는 該當 化學種의 濃度를 나타낸다.

리간드가 受容體에 얼마나 잘 들어맞는지를 測定하는 한 가지 方法은 結合 親和度를 測定하는 것이며, 이는 解離 常數 K d 에 反比例한다. 리간드가 높은 親和力과 낮은 K d 값을 가질수록 受容體에 더 잘 結合한다. 最終的인 生物學的 反應(예: 2次 傳達者 캐스케이드 , 筋肉 收縮)은 相當한 數의 受容體가 活性化된 後에만 達成된다.

親和度(affinity)는 리간드가 受容體에 結合하는 傾向을 測定한 것이다. 效能 (efficacy)은 受容體를 活性化하기 위해 結合된 리간드를 測定하는 것이다.

作用劑 및 拮抗劑 [ 編輯 ]

受容體 리간드의 效能 스펙트럼

受容體에 結合하는 모든 리간드가 該當 受容體를 活性化시키는 것은 아니다. 다음과 같은 種類의 리간드가 存在한다.

  • (完全) 作用劑 는 受容體를 活性化시켜 强力한 生物學的 反應을 일으킬 수 있다. 주어진 受容體에 對해 가장 큰 效能 을 갖는 天然 內因性 리간드는 定義에 따라 完全 作用劑(100% 效能)이다.
  • 部分 作用劑 는 最大 結合을 하더라도 最大 效能으로 受容體를 活性化시키지 않아 完全 作用劑에 비해 部分的인 反應을 誘發한다(효능 0~100%).
  • 拮抗劑 는 受容體에 結合하지만 受容體를 活性化시키지 않는다. 이는 受容體 遮斷을 招來하여 作用劑와 逆作用制의 結合을 抑制한다. 受容體 拮抗劑는 競爭的(또는 可逆的)일 수 있으며 受容體에 對한 作用劑와 競爭할 수도 있고, 受容體와 共有 結合 (또는 매우 높은 親和力의 非共有 結合)을 形成하여 이를 完全히 遮斷하는 非可逆的 拮抗劑日 수도 있다. 陽性子 펌프 沮害劑인 오메프라졸 은 非可逆的 拮抗劑의 例이다. 非可逆的 拮抗作用의 效果는 새로운 受容體의 合成에 依해서만 되돌릴 수 있다.
  • 逆作用第 는 構成的 活性을 沮害하여 受容體의 活性을 감소시킨다(음성 效能).
  • 알로스테릭 調節因子 는 受容體의 作用劑 結合 部位에 結合하지 않고 代身 特定 알로스테릭 結合 部位에 結合하여 作用劑의 效果를 變形시킨다. 例를 들어, 벤조다이아제핀 (BZD)은 GABA A 受容體 의 BZD 部位에 結合하여 內因性 GABA의 效果를 强化한다.

受容體 作用과 拮抗作用의 槪念은 受容體와 리간드 사이의 相互作用만을 의미하며 生物學的 效果를 의미하지 않는다는 點에 留意해야 한다.

構成的 活性 [ 編輯 ]

리간드의 結合이 없이도 生物學的 反應을 生成할 수 있는 受容體는 "構成的 活性"을 나타낸다고 한다. [13] 受容體의 構成的 活性은 逆作用第 에 依해 遮斷될 수 있다. 項肥滿第 人 리모나반트 와 타라나반트 는 칸나비盧이드 受容體 1 (CB1)의 逆作用制이며 相當한 體重 減少를 가져왔지만 憂鬱症과 不安의 높은 發生率로 인해 둘 다 使用이 中斷되었다. 이는 칸나비盧이드 受容體의 構成的 活性 沮害와 關聯이 있는 것으로 여겨진다.

GABA A 受容體 는 構成的 活性을 가지며 作用제가 없을 때 一部 基本的인 흐름을 處理한다. 이를 通해 β-카르볼린 은 逆作用제로 作用하여 흐름을 基本 水準 以下로 減少시킬 수 있다.

構成的 活性을 증가시키는 受容體의 突然變異는 性早熟症 (黃體形成 호르몬 受容體의 突然變異로 因해) 및 갑상샘 機能 亢進症 (갑상샘 刺戟 호르몬(TSH) 受容體의 突然變異로 因해)과 같은 一部 遺傳 疾患의 原因이 된다.

藥物-受容體 相互作用의 理論 [ 編輯 ]

占有 [ 編輯 ]

藥理學 에서 受容體 理論 의 初期 形態는 藥물의 效果가 占有된 受容體의 數에 正比例한다고 明示했다. [14] 더욱이, 藥物-受容體 複合體가 해리됨에 따라 藥物 效果가 中斷된다.

아리엔스 와 스티븐슨(Stephenson)은 受容體에 結合된 리간드의 作用을 說明하기 위해 親和度(affinity) 및 效能(efficacy)이라는 用語를 導入했다. [15] [16]

  • 親和度 : 藥物-受容體 複合體를 生成하기 위해 受容體와 結合하는 藥物의 能力이다.
  • 效能 : 藥物-受容體 複合體가 形成된 後 反應을 開始하는 藥物의 能力이다.

速度 [ 編輯 ]

收容된 占有 理論과 對照的으로 速度 理論은 受容體의 活性化가 單位 時間 黨 藥물과 受容體의 總 接觸 回數에 正比例한다고 提案한다. 藥理學的 活性은 占有된 受容體의 數가 아니라 解離 및 結合 速度에 正比例한다. [17]

  • 作用劑: 빠른 結合과 빠른 해리를 보이는 藥물이다.
  • 部分 作用劑: 中間的인 速度의 結合과 中間的인 速度의 해리를 보이는 藥물이다.
  • 拮抗劑: 빠른 結合과 느린 해리를 보이는 藥물이다.

誘導 適合 [ 編輯 ]

藥물이 受容體에 結合하면 受容體의 結合 部位의 立體構造가 變化하여 藥物-受容體 複合體가 生成된다.

豫備 受容體 [ 編輯 ]

一部 受容體 시스템(예: 平滑筋 의 神經筋 接合符 에 있는 아세틸콜린 )에서 作用劑는 매우 낮은 水準의 受容體 占有率(<1%)에서 最大 反應을 誘導할 수 있다. 따라서 該當 시스템에는 豫備 受容體가 있다. 이러한 配列은 神經傳達物質의 生成 및 放出의 經濟性을 創出한다. [12]

受容體 調節 [ 編輯 ]

細胞는 特定 호르몬 이나 神經傳達物質 에 對한 受容體의 數를 늘리거나( 上向調節 ) 減少시켜( 下向調節 ) 다른 分子에 對한 敏感度를 變更할 수 있다. 이는 局地的으로 作動하는 피드백 메커니즘이다.

例示 및 리간드 [ 編輯 ]

受容體에 對한 리간드는 受容體만큼 다양하다. G 蛋白質 連結 受容體는 特히 構成員이 810個 以上인 大規模 패밀리이다. 또한 적어도 12가지의 內因性 리간드에 對한 리간드 改廢 이온 通路 가 있으며, 다양한 小段位體 構成을 통해 더 많은 種類의 受容體가 可能하다. 리간드 및 受容體의 一般的인 例는 다음과 같다. [19]

이온 通路 連結 受容體 [ 編輯 ]

<nowiki /> 이 部分의 本文은 리간드 改廢 이온 通路 입니다.

이온性 受容體 ( 리간드 改廢 이온 通路 )의 몇 가지 例가 아래의 表에 나타나 있다. 主要 神經傳達物質은 글루탐산과 GABA이다. 다른 神經傳達物質은 神經調節性 이다. 이 目錄은 決코 完全한 것이 아니다.

內因性 리간드 이온 通路 連結 受容體 ( 리간드 改廢 이온 通路 )
受容體 移動하는 이온 [週 2] 外因性 리간드
글루탐산 이온性 글루탐산 受容體 : NMDA 受容體 ,
AMPA 受容體 , 카因山 受容體 		Na + , K + , Ca 2+ [19] 케타민
GABA GABA A 受容體
( GABA A -로 受容體 包含) 		Cl − > HCO − 3 [19] 벤조다이아제핀
아세틸콜린 니코틴性 아세틸콜린 受容體 Na + , K + , Ca 2+ [19] 니코틴
글리신 글리신 受容體 (GlyR) Cl − > HCO − 3 [19] 스트리크닌
세로토닌 5-HT 3 受容體 Na + , K + [19] 세레蔚라이드
ATP P2X 受容體 Ca 2+ , Na + , Mg 2+ [19] BzATP [ 出處 必要 ]
도파민 該當 이온 通路 없음 ? ?

G 蛋白質 連結 受容體 [ 編輯 ]

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大司成 受容體 (特히, G 蛋白質 連結 受容體 )의 몇 가지 例가 아래의 表에 나타나 있다. 主要 神經傳達物質은 글루탐산과 GABA이다. 다른 神經傳達物質은 神經調節性이다. 이 目錄은 決코 完全한 것이 아니다.

內因性 리간드 G 蛋白質 連結 受容體
受容體 G 蛋白質 外因性 리간드
글루탐산 글루탐산 受容體 : 大司成 글루탐산 受容體 Gq 또는 Gi/o ?
GABA GABA B 受容體 Gi/o 바클로펜
아세틸콜린 무스카린性 아세틸콜린 受容體 Gq 또는 Gi 무스카린
글리신 ? ? ?
세로토닌 5-HT1-2 또는 4-7 Gs, Gi/o 또는 Gq ?
ATP P2Y 受容體 Gs, Gi/o 또는 Gq ?
도파민 도파민 受容體 Gs 또는 Gi/o ?

酵素 連結 受容體 [ 編輯 ]

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酵素 連結 受容體 에는 受容體 티로신 키네이스 (RTK), 細鱗/트레오닌 特異的 蛋白質 키네이스(뼈形成 蛋白質의 境遇), 구아닐산 고리化酵素 (心房 나트륨이뇨 人者 受容體의 境遇)가 包含된다. 受容體 티로신 키네이스(RTK) 中 20個의 部類가 識別되었으며, 58個의 서로 다른 RTK가 構成員으로 包含된다. 몇 가지 例가 다음과 같이 아래에 標示되어 있다.

RTK 部類/受容體 패밀리 構成員 內因性 리간드 外因性 리간드
I 上皮 成長因子 受容體 (EGFR) 上皮 成長因子 (EGF) 게피티닙
II 인슐린 受容體 인슐린 채토크로민
IV 血管內皮 成長因子 受容體 (VEGFR) 血管內皮 成長因子 (VEGF) 렌바티닙

細胞內 受容體 [ 編輯 ]

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受容體는 메커니즘이나 細胞 內 位置에 따라 分類할 수 있다. 細胞內 리간드 改廢 이온 通路(LGIC)의 4가지 例는 다음과 같다.

受容體 리간드 移動하는 이온
고리形 뉴클레오타이드 改廢 이온 通路 cGMP ( 時刻 ), cAMP 및 GTP ( 嗅覺 ) Na + , K + [19]
이노시톨 三重因山 受容體 (IP 3 受容體) 이노시톨 三重因山 (IP 3 ) Ca 2+ [19]
細胞內 ATP 受容體 ATP (通路를 닫음) [19] K + [19]
리아盧딘 受容體 Ca 2+ Ca 2+ [19]

健康 및 疾病에서의 役割 [ 編輯 ]

遺傳 疾患에서 [ 編輯 ]

많은 遺傳 疾患 은 受容體 遺傳子의 遺傳的 缺陷과 關聯이 있다. 種種 受容體가 기능하지 않는지 또는 호르몬 이 減少된 水準으로 生成되는지 判斷하기가 어렵다. 이로 因해 內分泌 障礙 의 "假想 低下" 그룹이 發生하는데, 여기서는 호르몬 數値가 減少한 것처럼 보이지만 實際로는 호르몬에 充分히 反應하지 않는 受容體로 인한 것이다.

免疫界에서 [ 編輯 ]

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免疫界 에서의 主要 受容體로는 패턴 認識 受容體 (PRR), 톨 類似 受容體 (TLR), 自然殺害細胞 活性化 受容體 (KAR), 自然殺害細胞 免疫글로불린 類似 受容體 (KIR), 補體 受容體 , Fc 受容體 , B 細胞 受容體 , T 細胞 受容體 가 있다. [20]

같이 보기 [ 編輯 ]

註解 [ 編輯 ]

  1. ↑ 로돕신 受容體의 境遇 入力 對象은 化學 物質이 아닌 光子 이다.
  2. ↑ 서로 다른 리간드 改廢 이온 通路는 서로 다른 이온 乙 이동시킨다. 이는 K + 이온 通路 의 選擇性 필터와 같은 選擇性 필터를 使用하여 遂行된다.

各州 [ 編輯 ]

  1. ↑ 가 나 다 Guyton, Arthur C.; Hall, John E. (2016). 《Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology》 . Philadelphia, PA: Elsevier Saunders. 930?937쪽. ISBN   9781455770052 . OCLC   1027900365 .  
  2. ↑ Mihic, S. John; Harris, R. Adron (1997). “GABA and the GABA A Receptor” . 《Alcohol Health and Research World》 21 (2): 127?131. ISSN   0090-838X . PMC   6826832 . PMID   15704348 .  
  3. ↑ 가 나 Alberts, Bruce; Bray, Dennis; Hopkin, Karen; Johnson, Alexander; Lewis, Julian; Raff, Martin; Roberts, Keith; Walter, Peter (2014). 《Essential Cell Biology》 Four版. New York, NY, USA: Garland Science. 534쪽. ISBN   978-0-8153-4454-4 .  
  4. ↑ Gotti, Cecilia; Marks, Michael. J.; Millar, Neil S.; Wonnacott, Susan (2019年 9月 16日). “Nicotinic acetylcholine receptors (version 2019.4)” . 《IUPHAR/BPS Guide to Pharmacology CITE》 2019 (4). doi : 10.2218/gtopdb/F76/2019.4 . 2020年 11月 17日에 確認함 .  
  5. ↑ Malenka RC, Nestler EJ, Hyman SE (2009). 〈Chapter 9: Autonomic Nervous System〉. Sydor A, Brown RY. 《Molecular Neuropharmacology: A Foundation for Clinical Neuroscience》 2板. New York: McGraw-Hill Medical. 234쪽. ISBN   9780071481274 . Nicotine ... is a natural alkaloid of the tobacco plant. Lobeline is a natural alkaloid of Indian tobacco. Both drugs are agonists [of] nicotinic cholinergic receptors ...  
  6. ↑ “Curare Drug Information, Professional” . 《Drugs.com》 (英語). 2018年 11月 16日에 原本 文書 에서 保存된 文書 . 2020年 12月 8日에 確認함 .  
  7. ↑ Congreve M, Marshall F (March 2010). “The impact of GPCR structures on pharmacology and structure-based drug design” . 《British Journal of Pharmacology》 159 (5): 986?96. doi : 10.1111/j.1476-5381.2009.00476.x . PMC   2839258 . PMID   19912230 .  
  8. ↑ Qin K, Dong C, Wu G, Lambert NA (August 2011). “Inactive-state preassembly of G(q)-coupled receptors and G(q) heterotrimers” . 《Nature Chemical Biology》 7 (10): 740?7. doi : 10.1038/nchembio.642 . PMC   3177959 . PMID   21873996 .  
  9. ↑ Zubay, Geoffrey (1998). 《Biochemistry 4th Ed.》. Dubuque, IA: William C Brown Pub. 684쪽. ISBN   0697219003 .  
  10. ↑ Garrett, Reginald; Grisham, Charles (2012). 《Biochemistry》. Cengage Learning. 1130쪽. ISBN   9781473733602 .  
  11. ↑ Hamm, Heidi E.; Oldham, William M. (2008). “Heterotrimeric G Protein Activation by G-Protein-Coupled Receptors”. 《Nature Reviews Molecular Cell Biology》 (Nature Publishing Group) 9 (1): 60?71. doi : 10.1038/nrm2299 . PMID   18043707 . S2CID   24267759 .  
  12. ↑ 가 나 Rang HP, Dale MM, Ritter JM, Flower RJ, Henderson G (2012). 《Rang & Dale's Pharmacology》 7板. Elsevier Churchill Livingstone. ISBN   978-0-7020-3471-8 .  
  13. ↑ Milligan G (December 2003). “Constitutive activity and inverse agonists of G protein-coupled receptors: a current perspective”. 《Molecular Pharmacology》 64 (6): 1271?6. doi : 10.1124/mol.64.6.1271 . PMID   14645655 . S2CID   2454589 .  
  14. ↑ Rang, HP (January 2006). “The receptor concept: pharmacology's big idea” . 《British Journal of Pharmacology》 147 (Suppl 1): S9?16. doi : 10.1038/sj.bjp.0706457 . PMC   1760743 . PMID   16402126 .  
  15. ↑ Ariens EJ (September 1954). “Affinity and intrinsic activity in the theory of competitive inhibition. I. Problems and theory”. 《Archives Internationales de Pharmacodynamie et de Therapie》 99 (1): 32?49. PMID   13229418 .  
  16. ↑ Stephenson RP (December 1956). “A modification of receptor theory” . 《British Journal of Pharmacology and Chemotherapy》 11 (4): 379?93. doi : 10.1111/j.1476-5381.1956.tb00006.x . PMC   1510558 . PMID   13383117 .  
  17. ↑ Silverman RB (2004). 〈3.2.C Theories for Drug?Receptor Interactions〉 . 《The Organic Chemistry of Drug Design and Drug Action》 2板. Amsterdam: Elsevier Academic Press. ISBN   0-12-643732-7 .  
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  19. ↑ 가 나 다 라 마 바 社 아 者 次 카 타 Boulpaep EL, Boron WF (2005). 《Medical Physiology: A Cellular and Molecular Approach》. St. Louis, Mo: Elsevier Saunders. 90쪽. ISBN   1-4160-2328-3 .  
  20. ↑ Waltenbaugh C, Doan T, Melvold R, Viselli S (2008). 《Immunology》 . Philadelphia: Wolters Kluwer Health/Lippincott Williams & Wilkins. 20 쪽. ISBN   978-0-7817-9543-2 .  

外部 링크 [ 編輯 ]

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