한국   대만   중국   일본 
Peptidoglikan ? Wikipedia Ugras a tartalomhoz

Peptidoglikan

A Wikipediabol, a szabad enciklopediabol

A peptidoglikan , mas neven murein cukrokbol es aminosavakbol allo polimer , ami a bakteriumok sejtmembranjan kivul haloszer? peptidoglikanreteget alkot, amely a legtobb bakteriumra ( Bacteria domen) [1] [2] : 66?67 jellemz?. A cukorkomponens felvaltva all β-(1,4)-kotott N -acetilglukozaminbol (NAG) es N -acetilmuraminsavbol (NAM). Az N -acetilmuraminsavhoz harom-ot aminosavbol allo peptidlanc kapcsolodik. A peptidlanc egy masik szal peptidlancaval keresztkoteseket alkothat, igy letrehozva a terhalos szerkezetet. [2] [3] A peptidoglikan a bakterium sejtfalanak szerkezeteben fontos szerepet jatszik: meger?siti azt, es a sejtplazma ozmozisnyomasat ellensulyozza. A peptidoglikan a bakteriumsejtek osztodasaban is szerepet jatszik. Ez az ismetl?d? kapcsolodas s?r? peptidoglikan-reteget eredmenyez, ami fontos a sejt alakjanak meg?rzesehez es a magas ozmozisnyomasnak valo ellenallashoz, es folyamatosan cserel?dik a peptidoglikan-termel?des reven. A peptidoglikan-hidrolizis es -szintezis ket folyamat, amelyek a sejtnovekedeshez es -osztodashoz szuksegesek, amely a meglev? anyag felosztasabol, az uj anyag beilleszteseb?l es a meglev? anyag uj anyaghoz valo koteseb?l allo folyamat. [4]

A peptidoglikan-reteg sokkal vastagabb Gram-pozitiv bakteriumokban (20-80 nm), mint a Gram-negativakban (7-8 nm). [5] A pH-ertekt?l fugg?en a peptidoglikan a sejtfal szaraz tomegenek 40-90%-at alkotja Gram-pozitiv bakteriumokban, de csak mintegy 10%-at Gram-negativakban. Igy a peptidoglikan magas szintje alapjan megallapithato, hogy a bakterium Gram-pozitiv. [6] A Gram-pozitiv torzsekben fontos szerepet jatszik a csatolasban es a szerotipusok elkulonitesehez. [7] Mind Gram-pozitiv, mind Gram-negativ bakteriumok eseten athaladhatnak a peptidoglikanon kb. 2 nm-es reszecskek. [8]

Szerkezet [ szerkesztes ]

Peptidoglikan

A bakterium sejtfalanak peptidoglikan-retege egy ket aminocukorbol ( N -acetilglukozaminbol (GlcNAc vagy NAGA) es N -acetilmuraminsavbol (MurNAc vagy NAGA)) allo reteg. A cukrokat β-(1,4)- glikozidos kotes koti ossze. A MurNAc rovid (4?5 tagu) aminosavlanchoz csatlakozik, mely l - alanint , d - glutaminsavat , mezo-diaminopimelinsavat es d -alanint tartalmaz a Gram-negativ Escherichia coli eseten, illetve l -alanint, d - glutamint , l -lizint es d -alanint tartalmaz a tetrapeptidek kozti 5 glicines hiddal a Gram-pozitiv Staphylococcus aureus eseten.

Az aminosavak kozti keresztkoteseket a kulonboz? linearis aminocukorlancokban a DD-transzpeptidaz hozza letre, er?s, rideg terszerkezetet eredmenyezve. Az aminosav-sorozat es molekularis szerkezet fajrol fajra valtozik. [9]

A membran elzarasaval a peptidoglikan megvedi a sejtet turgornyomasa okozta liziset?l . A sejtfal alakjat meg?rzi novekedesekor, mivel a frissen hozzaadott anyag felgomb alaku falla valik az utodsejtekben. [10]

A peptidoglikan tipusairol es taxonomiai kovetkezmenyeikr?l beszamoltak K. H. Schleiferek. [11]

Bioszintezis [ szerkesztes ]

A peptidoglikan monomerei a citoszolban szintetizalodnak, majd egy szallitomembranhoz, a baktoprenolhoz kapcsolodnak. A baktoprenol a sejtmembranon keresztul szallitja a monomereket, ahol a meglev? peptidoglikanhoz kapcsolodnak. [12]

  1. A peptidoglikan szintezisenek els? lepeseben a glutamin aminocsoportot ad at a fruktoz-6-foszfatnak . [13] Ez a reakcio, melyet az EC 2.6.1.16 (GlmS) katalizal, a fruktoz-6-foszfatot glukozamin-6-foszfatta alakitja.
  2. A masodik lepesben egy acetilcsoport kerul at az acetil-CoA -rol a glukozamin-6-foszfat aminocsoportjara, igy N -acetil-glukozamin-6-foszfat keletkezik. [14]
  3. A harmadik lepesben az N -acetil-glukozamin-6-foszfat izomerizalodik, igy az atalakul N-acetil-glukozamin-1-foszfatta . [14]
  4. A negyedik lepesben az N -acetil-glukozamin-1-foszfat az UTP -hez kot?dik. Az uridin-trifoszfat energiaforraskent is tud m?kodni. Ebben a reakcioban egy szervetlen pirofoszfat eltavozik, helyere a monofoszfat kerul, igy keletkezik az UDP- N -acetil-glukozamin (2,4) (ha UDP az energiaforras, szervetlen foszfat tavozik). E kezdeti szakasz soran keletkezik az NAG prekurzora a peptidoglikanban.
  5. Az otodik lepesben nehany UDP- N -acetil-glukozamin (UDP-GlcNAc) atalakul UDP-MurNAc-va (UDP- N -acetilmuraminsav) egy laktilcsoport hozzaadasaval a glukozaminhoz. Szinten e reakcioban a C3-hidroxilcsoport eltavolit egy foszfatot a foszfoenolpiruvat α-szenatomjarol. Ez egy enolszarmazekot hoz letre.
  6. Az enol laktil-molekulareszlette alakul a hatodik lepesben. [14]
  7. A hetedik lepesben az UDP?MurNAc UDP-MurNAc-pentapeptidde alakul 5 aminosav hozzaadasaval, jellemz?en a d -alanil- d -alanin dipeptid felhasznalasaval. [14] Minden ilyen reakcio ATP-t igenyel. [14] Ezt nevezik az els? szakasznak.

A masodik szakasz a citoplazmatikus membranban tortenik. Ez a membranon belul van, ahol a baktoprenol peptidoglikan-prekurzorokat szallit a sejtmembranon keresztul

  1. Az undekaprenil-foszfat megtamadja az UDP-MurNAc pentat, a PP-MurNac pentat, egy lipidet ( lipid I ) letrehozva.
  2. Az UDP-GlcNAc ezutan a MurNAC-hoz kerul, igy egy diszacharid keletkezik, a Lipid-PP-MurNAc penta-GlcNAc ( lipid II ), ami szinten a peptidoglikan prekurzora. [14]
  3. A lipid II-t a flippaz (MurJ) szallitja, melyet 2014-ben fedeztek fel. [15] Ekkor a glikanlanchoz adja hozza a peptidoglikan-glikoziltranszferaz (GTaz, EC 2.4.1.129). Ez a folyamat a transzglikozilacio. Ekkor A GlcNAc hidroxilcsoportja a glikan MurNAc-jahoz kot?dik, amely a lipid-PP-t eltavolitja a glikanlancrol. [14]
  4. Vegul a DD-transzpeptidaz (TPaz, EC 3.4.16.4) keresztkoteseket hoz letre a glikanlancok kozt. E feherje ismert meg penicillinkot? feherjekent is. Nehany valtozata glikoziltranszferazkent is m?kodik, mig masok kulon enzimnek hagyjak ezt. [13]

Immunrendszer altali felismerese [ szerkesztes ]

A peptidoglikan-felismeres az evolucio soran allando folyamat. [16] Az egyes bakteriumfajok eseten a szerkezet hasonlo, de bizonyos elteresek novelhetik a diverzitast. Ezek koze tartozik a cukorpolimerek hosszanak, szerkezetenek elterese, a keresztkotesek elterese vagy az aminosavak valtozasa (f?kepp a 3. helyen). [16] [17] Ezek celja a sejtfal tulajdonsagainak megvaltozasa, mely fontos szerepet jatszik a patogenezisben . [16]

A peptidoglikanokat szamos enzim (peldaul lizozim , glukozaminidaz, endopeptidaz ) kepes lebontani, [16] immunstimulalo toredekeket (mas neven muropeptideket) letrehozva, [18] amik fontosak a gazda?patogen interakcio letrehozasaban, [17] ilyen peldaul az MDP ( muramil-dipeptid , NAG ( N-acetilglukozamin vagy az iE-DAP (γ- d -glutamil- mezo -diaminopimelinsav). [16] [18]

A belbakteriumok peptidoglikanja fiziologias korulmenyek kozt is athalad a belfalon. [18] A peptidoglikanok es toredekeik athaladasa lehet kozvetlen (hordozofuggetlen) es kozvetett (hordozofugg?), illetve bakteriummedialt (szekrecios rendszerek, membranvezikulum-forgalom ) vagy gazdasejtmedialt (receptormedialt, peptidtranszporterek). [18] A bakterialis szekrecios rendszerek a virulenciafaktorok a bakterium sejthartyajan keresztul a kuls? kornyezetbe torten? szallitasara feherjekomplexek. [19] Az intracellularis bakterialis patogenek az eukariota sejteket tamadjak (ami fagolizoszoma -keletkezeshez vagy autofagiahoz vezethet, vagy a bakteriumokat bekebelezik a fagocitak ( makrofagok , monocitak , neutrofilek . A bakteriumtartalmu fagoszoma egyesulhet endoszomakkal vagy lizoszomakkal , igy a bakterium lebomlik, es peptidoglikan-toredekek es muropeptidek keletkeznek. [18]

Receptorok [ szerkesztes ]

Az immunrendszer erzekeli a megmaradt peptidoglikant es peptidoglikan-toredekeket PRR-ekkel ( mintafelismer? receptorok ), amik kivalasztodnak, sejten belul vagy a sejtfelszinen fejez?dnek ki. [16]

Peptidoglikan-felismer? feherjek [ szerkesztes ]

A PGLYRP -k allandoak a rovaroktol az eml?sokig . [18] Az eml?sok 4 oldekony peptidoglikan-felismer? feherjet ( PGLYRP-1 , PGLYRP-2 , PGLYRP-3 , PGLYRP-4 ) valasztanak ki, amik felismerik a muramil-penta- vagy tetrapeptidet. [16] Ezek lipopoliszacharidokhoz es mas molekulakhoz is kot?dhetnek a peptidoglikan-kot? helyen kivuli kot?helyeken. [19] A peptidoglikan felismerese utan a PGLYRP-k aktivaljak a polifenol-oxidazokat (PPO), a Toll- vagy az immunhiany- (IMD) jelz? utvonalakat. Ez antimikrobialis peptidek (AMP) termelesehez vezet. [19]

Minden eml?s PGLYRP-je egyedi kifejez?desi mintazattal rendelkezik. A PGLYRP-1 jellemz?en a neutrofilek es eozinofilek granulaiban fejez?dik ki. [16] A PGLYRP-3 es 4 feherjeket tobbek kozt a b?r, a verejtekmirigyek, a szemek es a belrendszer fejezik ki. [18] A PGLYRP-1, 3 es 4 diszulfidkotott homo- es heterodimereket alkotva fejtik ki baktericid hatasukat. [18] A bakteriumsejtfal peptidoglikanjaival valo kotes a bakterium sejthalalat okozhatja a kulonboz? bakterialis transzkripcios szabalyzofeherjekre valo hatasa miatt. [16] A PGLYRP-k segithetik a bakterium eloleset mas PRR-ekkel valo egyuttm?kodessel, igy javitva a bakteriumok fagocitak altali felismereset. [16]

A PGLYRP-2-t els?sorban a maj fejezi ki es valasztja ki a verkeringesbe. [16] Ezenkivul kifejez?dhet a b?r keratinocitaiban , valamint a szaj es a belek epitelsejtjeiben . [18] Szemben a tobbi PGLYRP-vel, a PGLYRP-2 nem rendelkezik kozvetlen baktericid aktivitassal. Peptidoglikan-amidazkent m?kodik, hidrolizalja a laktil-amid kotest a MurNAc es a peptidoglikan alappeptidjenek 1. aminosava kozt. [16] [18] Feltetelezesek szerint a PGLYRP-2 celja a tulzott immunvalasz, a gyulladas okozta szovetkarosodas megakadalyozasa a NOD2 ligandumokra, mivel e muropeptideket mar nem ismeri fel a NOD2 a peptid es a MurNAc szetvalasztasa utan. [18] Sok tanulmany szerint a peptidoglikan-felismer? feherjecsalad tagjai fontosak a bel epitelsejtjeinek toleranciajaban a kommenzalista bakteriumok fele. [19] [20] Kimutattak, hogy a PGLYRP-2 es -4 kifejez?dese befolyasolhatja a belbakteriumok osszetetelet. [19]

2020-ban felfedeztek, hogy a PGLYRP-ket es a NOD-tipusu receptorokat es peptidoglikan-transzportereket a fejl?d? egeragy nagymertekben kifejezi. [21] A PGLYRP-2-t szamos agyi resz neuronjai kifejezik, peldaul a prefrontalis kereg , a hippokampusz es a kisagy , igy lehetnek kozvetlen hatasai a peptidoglikannak a neuronokra. A PGLYRP-2-t ezenkivul a kisgyermekek nagyagya is kifejezi, de a legtobb erett kergi szovet nem. A PGLYRP-1-et is kifejezi az agy, ez azonban feln?ttkorban is kifejez?dik. [21]

NOD-tipusu receptorok [ szerkesztes ]

A peptidoglikan egyik legismertebb receptorai a NOD-tipusu receptorok (NLR-ek), ezen belul f?kepp a NOD1 es a NOD2 . A NOD1 receptor iE-DAP (γ- d -glutamil- mezo -diaminopimelinsav) kotesekor aktivalodik, mig a NOD2 az MDP-t ismeri fel az LRR domenekkel . [19] Az aktivacio onoligomerizaciohoz vezet, ami ket jelz?sorozat aktivaciojahoz vezet. Az egyik az NF-κB -t aktivalja a RIP2-n, TAK1 -en es IKK -n keresztul, [22] a masik a MAPK -sorozatot inditja el. Ezen utvonalak aktivacioja citokin - es kemokintermelest okoz. [16]

A NOD1-et szamos sejttipus kifejezi, peldaul a mieloid fagocitak, az epitel- [16] es az idegsejtek. [21] A NOD2-t a monocitak, makrofagok, belepitel-, Paneth- , dendrites , csontsejtek , oszteoblasztok , keratinocitak es mas epitelsejttipusok fejezik ki. [17] Citoszolszenzorokkent a NOD1-nek es NOD2-nek vagy citoszolba lep? bakteriumokat kell eszlelnie, vagy a peptidoglikannak kell a citoszolba lep? toredekekre bomlania, amik a szenzorok m?kodesbe lepeset el?idezik. [16]

2020-ban kimutattak, hogy az NLRP3 -at a NOD1-t?l es NOD2-t?l fuggetlen mechanizmussal aktivalja a peptidoglikan. [18] A makrofagokban a peptidoglikan bomlasabol kepz?d? N-acetilglukozaminrol kimutattak, hogy gatolja a hexokinazaktivitast, es annak felszabaditasat okozza a mitokondrium membranjan at, es hogy segiti az NLRP3 inflammaszoma aktivalasat egy megnovekedett mitokondrialis membranpermeabilitas okozta mechanizmus reven. [18]

Az NLRP1 -et is citoplazmatikus peptidoglikanszenzornak tekintik. Erzekeli az MDP-t es IL-1 -szekreciot er?sit a NOD2-hoz kot?dve. [19] [17]

C-tipusulektin-receptorok (CLR-ek) [ szerkesztes ]

A C-tipusu lektinek nagyreszt Ca 2+ -fugg? feherjek, melyek szamos szenhidrathoz kot?dnek, beleertve a peptidoglikan glikanvazat), es nem specifikus immunreceptorokkent funkcionalnak. [18] A peptidoglikanhoz kot?d? CLR-ek koze tartoznak az MBL ( mannozkot? lektin ), a fikolinok , a Reg3A (regeneraciosgen-csaladbeli feherje 3A) es a PTCLec1. [19] Az eml?sokben ?k inditjak be a komplementsorozat lektinutvonalat . [18]

Toll-tipusu receptorok [ szerkesztes ]

A TLR -ek funkcioja a kozvetlen peptidoglikan-felismeresben vitatott. [16] Egyes tanulmanyok szerint a peptidoglikant a TLR2 erzekeli. [23] De ezt okozhatjak a sejtfali lipoproteinek es lipoteichoinsavak , amik gyakran egyutt valasztodnak ki a peptidoglikannal. Ezenkivul a peptidoglikan szerkezetenek elteresei is okozhatjak az elter? eredmenyeket. [16] [18]

Vakcinakent vagy adjuvanskent [ szerkesztes ]

A peptidoglikan immunologiailag aktiv, ami az immunsejteket megnovekedett citokinexpressziora es az antitestfugg? specifikus immunvalasz segitesere sarkallhatja vakcinaval egyutt vagy adjuvanskent . [19] A peptidoglikan alapegyseget, az MDP-t hasznaltak eredetileg a Freund-adjuvans aktiv komponensekent. [19] A Staphylococcus aureus peptidoglikanjat egereket ved? vakcinakent hasznalva kimutattak, hogy a vakcinainjekcio utan 40 hetig megnovekedett a S. aureus halalos dozisa . [24]

Inhibicio es bontas [ szerkesztes ]

Nehany antibiotikum , peldaul a penicillin hat a peptidoglikan-termelesre a penicillinkot? feherjekhez vagy DD-transzpeptidazokhoz kot?dve, [7] amelyek a peptidoglikanban az oligopeptidek kozti koteseket letrehozzak. Egy bakterium kettehasadassal valo szaporodasahoz tobb mint egymillio peptidoglikan-alegysegnek (NAM-NAG+oligopeptid) kell kapcsolodnia a meglev? egysegekhez. [25] A transzpeptidazkodolo genek antibiotikummal valo csokkent kolcsonhatast okozo mutacioi fontos okai az antibiotikum-rezisztencia megjelenesenek. [26]

A muraimicinek a foszfo-N-acetilmuramoil-pentapeptid-transzlokazt (MraY) UDP-MurNAc-pentapeptiddel (UM5A) kompetitiven gatoljak. [27]

A peptidoglikan-szintezis mas lepesei is megcelozhatok. A bacitracin peldaul a C55-izoprenil-pirofoszfat -felhasznalast celozza. A lantibiotikumok , amik koze a nizin is tartozik, a lipid II -t tamadjak. [28]

A konnyekben talalhato lizozim , a nem specifikus immunrendszer resze antibakterialis hatasat a β-(1,4)-glikozidos kotesek felszakitasaval eri el (lasd fentebb). A lizozim sokkal hatekonyabb a Gram-pozitiv bakteriumokban, ahol a peptidoglikan sejtfal szabad, mint a negativakban, ahol azt lipopoliszacharid veszi korul. [22] Nehany peptidoglikan-modosulat lizozim-rezisztenciat okozhat. A bakteriumok bomlekonysagat befolyasolhatja az antibiotikumoknak valo kitettseg is. A kitett bakteriumok rovidebb cukrokat tartalmazo peptidoglikant allitanak el?, keves keresztkotessel, amit konnyebben bont a lizozim. [19]

Pszeudopeptidoglikan [ szerkesztes ]

Az archeak nem rendelkeznek peptidoglikannal, [29] helyettuk egyes fajaik sejtjei korul pszeudopeptidoglikan (mas neven pszeudomurein) talalhato, ahol a szenhidratok β-(1,3)-kotott N -acetilglukozamin es N -acetiltaloszaminuronsav . Ez a sejtfalaikat ellenallova teszi a lizozimmel szemben. [30]

Jegyzetek [ szerkesztes ]

  1. ↑ (1990. junius 1.) ?Towards a natural system of organisms: proposal for the domains Archaea, Bacteria, and Eucarya”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 87 (12), 4576?4579. o. DOI : 10.1073/pnas.87.12.4576 . PMID 2112744 .  
  2. ↑ a b Brock Biology of Microorganisms , 14, Boston: Pearson Education Limited, 66 ?67. o. (2015). ISBN 978-1-292-01831-7  
  3. ↑ Animation of Synthesis of Peptidoglycan Layer . PharmaXChange.info , 2011. marcius 20.
  4. ↑ (2013. junius 1.) ?Elasticity and biochemistry of growth relate replication rate to cell length and cross-link density in rod-shaped bacteria”. Biophysical Journal 104 (12), 2607?2611. o. DOI : 10.1016/j.bpj.2013.04.028 . PMID 23790368 .  
  5. ↑ Purcell A: Bacteria . Basic Biology, 2016. marcius 18.
  6. ↑ Bacteria , Encyclopedia of Earth . Washington DC: National Council for Science and the Environment (2014. oktober 12.)  
  7. ↑ a b szerk.: Baron S: Structure, Structure. In: Baron's Medical Microbiology , 4th, Univ of Texas Medical Branch (1996). ISBN 978-0-9631172-1-2  
  8. ↑ Demchick PH, Koch AL (1996. februar 1.). ? The permeability of the wall fabric of Escherichia coli and Bacillus subtilis ”. Journal of Bacteriology 178 (3), 768?73. o. DOI : 10.1128/jb.178.3.768-773.1996 . PMID 8550511 .  
  9. ↑ Sherris Medical Microbiology , 4, McGraw Hill (2004). ISBN 978-0-8385-8529-0  
  10. ↑ (2008. december 1.) ?Cell shape and cell-wall organization in Gram-negative bacteria”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 105 (49), 19282?19287. o. DOI : 10.1073/pnas.0805309105 . PMID 19050072 .  
  11. ↑ (1972. december 1.) ?Peptidoglycan types of bacterial cell walls and their taxonomic implications”. Bacteriological Reviews 36 (4), 407?477. o. DOI : 10.1128/MMBR.36.4.407-477.1972 . PMID 4568761 .  
  12. ↑ II. THE PROKARYOTIC CELL: BACTERIA . [2010. julius 26-i datummal az eredetib?l archivalva]. (Hozzaferes: 2011. majus 1.)
  13. ↑ a b (2018. januar 1.) ?Peptidoglycan in obligate intracellular bacteria”. Molecular Microbiology 107 (2), 142?163. o. DOI : 10.1111/mmi.13880 . PMID 29178391 .  
  14. ↑ a b c d e f g White, D.. The physiology and biochemistry of prokaryotes , 3rd, NY: Oxford University Press Inc. (2007)  
  15. ↑ L. T. Sham, E. K. Butler, M. D. Lebar, D. Kahne, T. G. Bernhardt, N. Ruiz (2014. julius). ?Bacterial cell wall. MurJ is the flippase of lipid-linked precursors for peptidoglycan biogenesis”. Science 345 (6193), 220?222. o. DOI : 10.1126/science.1254522 . PMID 25013077 .  
  16. ↑ a b c d e f g h i j k l m n o p q A. J. Wolf, D. M. Underhill (2018. aprilis). ?Peptidoglycan recognition by the innate immune system”. Nature Reviews. Immunology 18 (4), 243?254. o. DOI : 10.1038/nri.2017.136 . PMID 29292393 .  
  17. ↑ a b c d K. L. Bersch, K. E. DeMeester, R. Zagani, S. Chen, K. A. Wodzanowski, S. Liu, S. Mashayekh, H. C. Reinecker, C. L. Grimes (2021. aprilis). ?Bacterial Peptidoglycan Fragments Differentially Regulate Innate Immune Signaling”. ACS Central Science 7 (4), 688?696. o. DOI : 10.1021/acscentsci.1c00200 . PMID 34056099 .  
  18. ↑ a b c d e f g h i j k l m n o p P. A. Bastor, R. Wheeler, I. G. Boneca (2021. januar). ?Uptake, recognition and responses to peptidoglycan in the mammalian host”. FEMS Microbiology Reviews 45 (1), fuaa044. o. DOI : 10.1093/femsre/fuaa044 . PMID 32897324 .  
  19. ↑ a b c d e f g h i j k Q. Sun, X. Liu, X. Li (2022. februar). ?Peptidoglycan-based immunomodulation”. Applied Microbiology and Biotechnology 106 (3), 981?993. o. DOI : 10.1007/s00253-022-11795-4 . PMID 35076738 .  
  20. ↑ (2022. december 1.) ?Peptidoglycan recognition protein SC (PGRP-SC) shapes gut microbiota richness, diversity and composition by modulating immunity in the house fly Musca domestica”. Insect Molecular Biology 32 (2), 200?212. o. DOI : 10.1111/imb.12824 . PMID 36522831 .  
  21. ↑ a b c (2020. augusztus 1.) ? Bacterial Peptidoglycans from Microbiota in Neurodevelopment and Behavior ”. Trends in Molecular Medicine 26 (8), 729?743. o. DOI : 10.1016/j.molmed.2020.05.003 . PMID 32507655 .  
  22. ↑ a b Janeway's immunobiology , Casey Weaver, Charles Janeway, 9th, 45, 96?98. o. (2017). ISBN 978-0-8153-4505-3 . OCLC 933586700  
  23. ↑ A. Yoshimura, E. Lien, R. R. Ingalis, E. Tuomanen, R. Dziarski, D. Golenbock (1999. julius 1.). ? Cutting edge: recognition of Gram-positive bacterial cell wall components by the innate immune system occurs via Toll-like receptor 2 ”. Journal of Immunology 163 (1), 1?5. o. DOI : 10.4049/jimmunol.163.1.1 . PMID 10384090 .  
  24. ↑ (2011. december 1.) ?The Staphylococcus aureus peptidoglycan protects mice against the pathogen and eradicates experimentally induced infection”. PLOS ONE 6 (12), e28377. o. DOI : 10.1371/journal.pone.0028377 . PMID 22145040 .  
  25. ↑ Bauman R. Microbiology with Diseases by Taxonomy , 2nd, Benjamin Cummings (2007). ISBN 978-0-8053-7679-1  
  26. ↑ Spratt BG (1994. aprilis 1.). ? Resistance to antibiotics mediated by target alterations ”. Science 264 (5157), 388?93. o. DOI : 10.1126/science.8153626 . PMID 8153626 .  
  27. ↑ Saeid Malek Zadeh (2020. szeptember 2.). ? Theoretical Study of Intermolecular Interactions between Critical Residues of Membrane Protein MraYAA and Promising Antibiotic Muraymycin D2 ”. ACS Omega 5 (36), 22739?22749. o. DOI : 10.1021/acsomega.0c01551 . PMID 32954121 .  
  28. ↑ (2017. marcius 1.) ?A review on cell wall synthesis inhibitors with an emphasis on glycopeptide antibiotics”. MedChemComm 8 (3), 516?533. o. DOI : 10.1039/c6md00585c . PMID 30108769 .  
  29. ↑ (1977. majus 1.) ?Lack of peptidoglycan in the cell walls of Methanosarcina barkeri”. Archives of Microbiology 113 (1?2), 57?60. o. DOI : 10.1007/BF00428580 . PMID 889387 .  
  30. ↑ (1998. aprilis 1.) ? Cell wall polymers in Archaea (Archaebacteria) ”. Cellular and Molecular Life Sciences 54 (4), 305?308. o. DOI : 10.1007/s000180050156 . PMID 9614965 .  

Forditas [ szerkesztes ]

Ez a szocikk reszben vagy egeszben a Peptidoglycan cim? angol Wikipedia-szocikk ezen valtozatanak forditasan alapul. Az eredeti cikk szerkeszt?it annak laptortenete sorolja fel. Ez a jelzes csupan a megfogalmazas eredetet es a szerz?i jogokat jelzi, nem szolgal a cikkben szerepl? informaciok forrasmegjelolesekent.

Tovabbi informaciok [ szerkesztes ]

A lap eredeti cime: ? https://hu.wikipedia.org/w/index.php?title=Peptidoglikan&oldid=26983046 ”