한국   대만   중국   일본 
Caseina - Wikipedia, a enciclopedia libre Saltar ao contido

Caseina

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.

As caseinas (do latin caseus , "queixo") son unha familia de fosfoproteinas , que comprenden os tipos αS1, αS2, β, e κ. Estas proteinas encontranse comunmente no leite dos mamiferos , e suponen ata o 80% das proteinas do leite de vaca e entre o 20% e o 45% no leite humano . [ 1 ] A caseina ten moitas aplicacions, desde ser o principal componente do queixo , a utilizarse como aditivo alimentario, ou como aglutinante na industria. [ 2 ] Como alimento a caseina fornece aminoacidos , carbohidratos , e dous elementos inorganicos, calcio e fosforo .

Composicion [ editar | editar a fonte ]

A caseina conten unha gran cantidade de residuos de prolina , que non interaccionan. Non hai tampouco pontes disulfuro que liguen partes da molecula entre si. Como resultado, ten unha estrutura terciaria relativamente simple. E relativamente hidrofoba , o que fai que sexa pouco soluble en auga . No leite encontrase en forma de particulas en suspension chamadas "micelas de caseina", que mostran algunha semellanza coas micelas de tipo surfactante no sentido de que as partes hidrofilicas estan na superficie e tenen forma esferica, pero que tamen tenen a gran diferenza de que o interior das micelas de caseina esta moi hidratada, cousa que non ocorre nas outras. Nas micelas as moleculas de caseina estan unidas entre si por medio de ions calcio e interaccions hidrofobicas. Hai varios modelos que explican a conformacion especial da caseina nas micelas [ 3 ] . Un deles propon que o nucleo das micelas esta formado por varias submicelas, e a periferia consta de microvilosidades de κ-caseina [ 4 ] [ 5 ] . Outro modelo suxire que o nucleo esta formado por fibrilas entrelazadas de caseina [ 6 ] . Finalmente, o modelo mais recente [ 7 ] propon que se forma un enlace dobre entre as caseinas para que tena lugar a xelificacion. Os tres modelos consideran que as micelas son particulas coloidais formadas por agregados de caseina envoltos en moleculas de κ-caseina solubles.

O punto isoelectrico da caseina e 4,6. Como o pH do leite e 6,6, no leite a caseina ten carga negativa. A proteina purificada e insoluble en auga. En solucions de sales neutros e tamen insoluble, pero e facilmente dispersable en alcalis diluidos e en solucions de sales como o oxalato de sodio e o acetato de sodio.

O encima tripsina pode hidrolizar peptonas que contenen fosfatos . Utilizase para formar un tipo de adhesivo organico. [ 8 ]

Beta-caseina [ editar | editar a fonte ]

A beta-caseina humana e a principal proteina do leite humano . A proteina unese a ions calcio polas suas rexions fosforiladas, as cales son rexions con secuencias moi conservadas . O calcio despois une as caseinas unhas a outras e forma micelas , o que as fai mais apropiadas para que as inxiran os nenos lactantes. Tamen ten efectos de tipo opioide sobre os patrons de sono dos neonatos. A proteina, en conxunto, e desordenada e caracterizase por ter un enrolamento aleatorio. Esta estrutura pode ser modificada ata certo punto cos incrementos de temperatura. [ 9 ]

No leite de vaca hai duas variantes xeneticas principais da beta-caseina chamadas A1 e A2, que so se diferencian nun aminoacido ; unha prolina que aparece na posicion 67 na A2, mentres que na A1 aparece nesa posicion unha histidina . [ 10 ] Debido ao modo en que a beta-caseina interacciona cos encimas dixestivos, a A1 e a A2 son procesadas de modo diferente, e na dixestion da beta-caseina A1 pode orixinarse un peptido especial de sete aminoacidos chamado beta- casomorfina -7 (BCM-7). [ 10 ]

Usos [ editar | editar a fonte ]

Producion de queixo.

Na producion do queixo a partir do leite a caseina e o componente principal. O queixo producese por coagulacion da caseina do leite utilizando callo de tenreira, que conten o encima quimosina (ou usase quimosina obtida por enxenaria xenetica ). [ 11 ] A diferenza de moitas proteinas, a caseina non coagula coa calor. Durante o proceso de coagulacion as proteases actuan sobre a porcion soluble da caseina, a κ-caseina , orixinando un estado micelar inestable que da luga a formacion do coagulo. A caseina coagulada con quimosina denominase paracaseina. Outra forma de denominalos e chamar caseinoxeno a proteina non coagulada e caseina a coagulada.

En pintura artistica utilizouse como medio hidrosoluble de secado rapido, ata que apareceron as pinturas acrilicas.

Utilizouse tamen na fabricacion de colas para madeiras. [ 12 ] [ 13 ]

Tamen se utiliza como aglutinante en diversas industrias [ 2 ] .

Alguns dos primeiros plasticos fabricados estaban baseados na caseina, como o galalith . Tamen se poden fabricar fibras con caseina por extrusion, como Lanital , Aralac ou QMilch .

Tamen se utiliza como suplemento alimentario , xa que favorece unha lenta e continuada absorcion de aminoacidos . [ 14 ] [ 15 ] [ 16 ]

Compostos derivados da caseina utilizanse en odontoloxia . [ 17 ] [ 18 ]

Controversias [ editar | editar a fonte ]

Ainda que se ten as veces afirmado que hai unha asociacion entre a caseina e algunhas doenzas, en estudos posteriores e revisions non se atoparon probas desas asociacions e ningunha autoridade regulatoria a prohibe ou restrinxe para a alimentacion humana.

Autismo [ editar | editar a fonte ]

Ainda que se tenen utilizado dietas baixas en caseina e glute no tratamento do autismo , non hai evidencias de que sexan efectivas, [ 19 ] e unha revision de 2006 de sete estudos concluiu que non habia suficientes evidencias en conxunto como para xustificar a exclusion da caseina da dieta dos pacientes. [ 20 ]

Beta-caseinas A1/A2 no leite [ editar | editar a fonte ]

Novo tenreiro de vaca frisoa. As vacas frisoas producen principalmente leite rico en A1

Dos seis tipos principais de proteina do leite de vaca, catro son caseinas e as outras duas son proteinas do soro lacteo . As caseinas xeralmente suponen o 80% das proteinas do leite de vaca. Unha das principais e a beta-caseina. Hai diferentes clases de beta-caseina, pero as mais comuns son a beta-caseina A1 e a beta-caseina A2. A proporcion destas proteinas varia segundo a raza das vacas. As de raza frisoa (Holstein) producen principalmente leite rico en A1, e outras razas, como a Guernsey ou as ovellas e cabras, producen principalmente leite rico en A2.

O interese na distincion entre as beta-caseinas A1 e A2 empezou a principios da decada de 1990 por investigacions cientificas epidemioloxicas realizadas en Nova Zelandia , que atoparon correlacions entre o leite con beta-caseina A1 e varias doenzas cronicas. [ 10 ] A investigacion xerou interese nos medios de comunicacion, cientificos e no publico. [ 10 ] [ 21 ] Unha revisionn independente publicada en 2005 non atopou ningunha diferenza discernible entre tomar leite A1 ou A2 sobre o risco de contraer doenzas cronicas. [ 10 ] A Autoridade Europea para a Saude Alimentaria levou a cabo unha revision da literatura publicada sobre o consumo deste tipo de leites en 2009 e non atopou ningunha relacion identificable entre o consumo de leite e as enfermidades cronicas, [ 22 ] concluindo que "non se estableceu unha relacion de causa e efecto entre o consumo na dieta de β-casomorfina bovina 7 ( BCM7 ), peptidos relacionados ou as suas posibles proteinas precursoras e enfermidades non comunicables". Os estudos que indicaban que os habia tinan defectos significativos, e ademais os datos son inadecuados para que sirvan para facer recomendacions no tratamento do autismo . [ 23 ]

Comercializanse leites ricos en A2 en diversos paises. [ 24 ] A beta-caseina A1 e o tipo mais comun atopado no leite de vaca europeo, excluindo Italia e Francia, que tenen maior proporcion de vacas A2), os Estados Unidos, Australia e Nova Zelandia. [ 22 ]

Outros efectos [ editar | editar a fonte ]

A caseina interacciona con alguns farmacos. Os sales de caseinato reducen a biodisponibilidade dalguns farmacos, como a fenitoina . [ 25 ]

Unha pequena proporcion de persoas e alerxica a caseina, polo que debe tomar dietas libres de caseina. A caseina nos alimentos ten as denominacions de caseinato de sodio, caseinato de calcio ou proteina lactea. Ademais de en produtos lacteos pode atoparse en barras enerxeticas, bebidas e alimentos empaquetados. [ 26 ]

Notas [ editar | editar a fonte ]

  1. Kunz, C; Lonnerdal, B (1990). "Human-milk proteins: analysis of casein and casein subunits..." . American Journal of Clinical Nutrition (The American Society for Clinical Nutrition) 51 (1): 37?46. PMID   1688683 . Consultado o 14 January 2011 .  
  2. 2,0 2,1 "Industrial Casein" Arquivado 12 de novembro de 2012 en Wayback Machine ., National Casein Company
  3. Dalgleish DG (1 November 1998). "Casein micelles as colloids. Surface structures and stabilities" . J Dairy Sci. 81 (11): 3013?8. doi : 10.3168/jds.S0022-0302(98)75865-5 .  
  4. Walstra P (1979). "The voluminosity of bovine casein micelles and some of its implications". J Dairy Sci UK 46 (2): 317?22.  
  5. Lucey JA (1 February 2002). "Formation and Physical Properties of Milk Protein Gels" . J Dairy Sci. 85 (2): 281?94. PMID   11913691 . doi : 10.3168/jds.S0022-0302(02)74078-2 .  
  6. Holt C (1992). "Structure and stability of bovine casein micelles". Adv Protein Chem. 43 : 63?151. PMID   1442324 . doi : 10.1016/S0065-3233(08)60554-9 .  
  7. Horne DS (1998). "Casein interactions: Casting light on the black boxes, the structure in dairy products". Int Dairy J. 8 (3): 171?7. doi : 10.1016/S0958-6946(98)00040-5 .  
  8. "CCMR - Ask A Scientist!" . Ccmr.cornell.edu. 1998-09-24 . Consultado o 2011-09-29 .  
  9. "DP00199: Beta-casein" . Consultado o 5 March 2012 .  
  10. 10,0 10,1 10,2 10,3 10,4 Truswell AS (2005). "The A2 milk case: a critical review" . European Journal of Clinical Nutrition 59 (5): 623?31. PMID   15867940 . doi : 10.1038/sj.ejcn.1602104 .  
  11. Fankhauser, David B. (2007). "Fankhauser's Cheese Page" . Arquivado dende o orixinal o 25 de setembro de 2007 . Consultado o 2007-09-23 .  
  12. "History of the de Havilland Mosquito" , RAAF Museum
  13. "Copia arquivada" . Arquivado dende o orixinal o 22 de decembro de 2011 . Consultado o 07 de decembro de 2012 .  
  14. Boirie, Y., Dangin, M., Gachon, P., Vasson, M.P., Maubois, J.L. and Beaufrere, B. (1997) "Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial protein accretion." Proclamations of National Academy of Sciences 94, 14930-14935.
  15. Jay R. Hoffman and Michael J. Falvo (2004). "Protein - Which is best?". Journal of Sports Science and Medicine (3): 118?130.  
  16. Miura, Y.; Kato, H.; Noguchi, T. (2007). "Effect of dietary proteins on insulin-like growth factor-1 (IGF-1) messenger ribonucleic acid content in rat liver". British Journal of Nutrition 67 (2): 257. doi:10.1079/BJN19920029. PMID 1596498 .
  17. Louis Malcmacher. "Enamel Remineralization: The Medical Model of Practicing Dentistry" . Dentistry Today . Arquivado dende o orixinal o 16 de xuno de 2013 . Consultado o 07 de decembro de 2012 .  
  18. Glenn Walker, Fan Cai, Peiyan Shen, Coralie Reynolds, Brent Ward, Christopher Fone, Shuji Honda, Megumi Koganei, Munehiro Oda and Eric Reynolds (2006). "Increased remineralization of tooth enamel by milk containing added casein phosphopeptide-amorphous calcium phosphate" . Journal of Dairy Research 73 (1): 74?78. PMID   16433964 . doi : 10.1017/S0022029905001482 .  
  19. Millward C, Ferriter M, Calver S, Connell-Jones G. Gluten- and casein-free diets for autistic spectrum disorder. Cochrane Database of Systematic Reviews 2008, Issue 2. Art. No.: CD003498. doi   10.1002/14651858.CD003498.pub3 .
  20. Christison GW, Ivany K (2006). "Elimination diets in autism spectrum disorders: any wheat amidst the chaff?". J Dev Behav Pediatr 27 (2 Suppl 2): S162?71. PMID   16685183 . doi : 10.1097/00004703-200604002-00015 . Owing to significant methodological flaws, the currently available data are inadequate to guide treatment recommendations.  
  21. Truswell AS (2006). "Reply: The A2 milk case: a critical review" . European Journal of Clinical Nutrition 60 (7): 924?5. doi : 10.1038/sj.ejcn.1602454 .  
  22. 22,0 22,1 EFSA (2009). "Review of the potential health impact of β-casomorphins and related peptides: Review of the potential health impact of β-casomorphins and related peptides". EFSA Journal 7 (2): 231r. doi : 10.2903/j.efsa.2009.231r .  
  23. Christison GW, Ivany K (2006). "Elimination diets in autism spectrum disorders: any wheat amidst the chaff?". J Dev Behav Pediatr 27 (2 Suppl 2): S162. PMID   16685183 . doi : 10.1097/00004703-200604002-00015 .  
  24. Smith OB, Longe RL, Altman RE, Price JC. (1988). "Recovery of phenytoin from solutions of caseinate salts and calcium chloride.". Am J Hosp Pharm 45 (2): 365?8. PMID   3129937 .  
  25. Docena, G. H.; Fernandez, R.; Chirdo, F. G.; Fossati, C. A. (1996). "Identification of casein as the major allergenic and antigenic protein of cow's milk" . Allergy (en ingles ) 51 (6): 412?416. ISSN   0105-4538 . doi : 10.1111/j.1398-9995.1996.tb04639.x . Arquivado dende o orixinal o 18 de outubro de 2019 . Consultado o 07 de abril de 2019 .  

Vexase tamen [ editar | editar a fonte ]

Outros artigos [ editar | editar a fonte ]

Bibliografia [ editar | editar a fonte ]

Ligazons externas [ editar | editar a fonte ]