Бактериородопси?ны
? семейство
мембранных
светочувствительных
белков
археот
(например,
галобактерий
). Бактериородопсины осуществляют перенос
протона
через
плазматическую мембрану
, по строению сходны с
родопсинами
млекопитающих
.
Этот белок выполняет ту же функцию, что и
хлорофилл
в других организмах - обеспечивает преобразование энергии солнечного света в энергию химических связей. Он действует как зависимая от света
протонная помпа
. Поглощение кванта света приводит к быстрым структурным изменениям в молекуле, благодаря которым происходит перенос катиона водорода с цитоплазмы на внешнюю сторону клеточной мембраны.
Трансмембранная часть бактериородопсина сложена из 7 регулярных
-спиралей, идущих от одного до другого края мембраны, а одинокая
-шпилька и все нерегулярные участки цепи (соединяющие спирали-петли) выходят из мембраны
[1]
. Сидящие на
-спиралях
гидрофобные
группы обращены ≪наружу≫ к липидам (тоже
гидрофобным
) мембраны. Полярные же группы (их немного) обращены внутрь очень узкого канала, по которому идет протон.
Протонная проводимость
осуществляется при содействии прикреплённой внутри пучка спиралей молекулы кофактора ?
ретиналя
. Он перекрывает центральный канал бактериородопсина. Поглотив
фотон
, ретиналь переходит из полностью-транс- в 13-цис-форму. При этом он изгибается и переносит
протон
с одного конца семиспирального пучка на другой. А потом ретиналь разгибается и возвращается назад, но уже без протона.
В 1971 году Остерхельт (ФРГ) и Стохениус (США) сумели выделить бактериородопсин из клеточной мембраны галобактерии Halobacterium halobium
[2]
[3]
. Природные фотопреобразующие наноматериалы используются в фармакологии, биомедицине, био- и нанотехнологиях. В 1994-м группа российских ученых впервые в мире получила пластинки с бактериородопсином. Пластинки с бактериородопсином можно применять в биомолекулярной электронике. Главный результат достижения ? ориентирование пурпурных мембран, которые содержат бактериородопсин в гидрофобных и гидрофильных средах
[4]
. В пластинках на желатиновой основе содержится около 50 % бактериородопсина. На основе бактериородопсина создается фоторецептор с микроэлектродом из SnO
2
и на светоизлучающие диоды подается сигнал.
[5]
Главное применение этого нанотехнологического материала ? в искусственных энерго- и фотопреобразующих мембранах и нанопленках.
 Конформационный переход.
|
 Мономер бактериородопсина
[6]
[7]
[8]
.
|
 Тример бактериородопсина (вид сверху).
|
- ↑
А. В. Финкельштейн, О. Б. Птицын, ≪Физика белка≫, 2002
- ↑
Oesterhelt D., Stoeckenius W. (1971) Rhodopsin ? Like Protein from the Purple Membrane of Halobacterium Halobium, Nature, V. 233, № 89, pp. 149-60.
- ↑
Vought B.W., Birge R.R. (eds.) (1999) Molecular electronics and hybrid computers./in: Wiley Encyclopedia of Electrical and Electronics Engineering, Wiley-Interscience: New York,.pp. 477?490.
- ↑
Мосин О. В., Складнев Д. А., Егорова Т. А., Швец В. И. Получение бактериородопсина H. halobium, меченного дейтерием по остаткам ароматическим аминокислот фенилаланина, тирозина и триптофана // Биотехнология, 1996. ? № 10. ? С. 24-40.
- ↑
Мосин O.В., Складнев Д. А., Швец В. И. Включение дейтерированных ароматических аминокислот в молекулу бактериородопсина Halobacterium halobium // Прикладная биохимия и микробиология, 1999. ? Т. 35. ? № 1. ? с. 34-42.
- ↑
Nishikawa, T.; Murakami, M.
Crystal structure of the 13-cis isomer of bacteriorhodopsin.
(неопр.)
RCSB Protein Data Bank (PDB) (28 марта 2005).
doi
:
10.2210/pdb1x0s/pdb
. Дата обращения: 7 октября 2012.
Архивировано
15 октября 2013 года.
- ↑
Nishikawa, T.; Murakami, M.
Crystal structure of the 13-cis isomer of bacteriorhodopsin in the dark-adapted state.
(англ.)
// J.Mol.Biol. : journal. ? Elsevier, 2005. ?
Vol. 352
. ?
P. 319?328
. ?
doi
:
10.1016/j.jmb.2005.07.021
. ?
PMID
16084526
.
- ↑
Image created with
RasTop
Архивная копия
от 17 апреля 2015 на
Wayback Machine
(Molecular Visualization Software)
 Ссылки на внешние ресурсы
|
|---|
| |
|---|
