Baltymai

Kitos reik?m?s ? Baltymai (reik?m?s) .

Baltymai ? stambiamolekuliai organiniai junginiai ( makromolekul?s ), sudaryti i? α? aminor?g??i? liekan?, sujungt? peptidiniu ( kovalentiniu ) ry?iu. ^[1] Baltymai ?eina ? l?steli? ir audini? sud?t?, j? pagalba formuojami l?steli? ir audini? griau?iai, reguliuojama normali organizmo veikla, kovojama su infekcijomis, atliekamos sud?tingos chemin?s reakcijos ir kita.

Baltym? sandara [ redaguoti | redaguoti vikitekst? ]

Baltymai yra labai pla?iai i?plit? gyvoje gamtoje ir sudaro gyvyb?s pagrind?. Fiziologiniu po?i?riu baltymai yra svarbiausi nat?ral?s stambiamolekuliniai junginiai, nors DNR , sauganti genus, taip pat yra nat?ralus giganti?kas polimeras . Baltym? sandara yra labai paini ir j? strukt?rini? variant? skai?ius nepaprastai didelis. Pavyzd?iui, pagal savo strukt?r? baltym? yra fibrilini?, globulini?, elasting?, tirpi? ir netirpi?, kristalini? bei amorfini?.

Ta?iau visiems baltymams yra b?dingos ?ios savyb?s:

j? makromolekul?s sudarytos beveik vien tik i? α ? aminor?g??i? liekan?, kurios tarpusavyje susijung? peptidin?mis jungtimis.
baltym? makromolekul?s sudarytos beveik vien tik i? L optin?s konfig?racijos aminor?g??i?.

(?ios dvi savyb?s siejasi tokiu b?du, kad visos ? baltym? sud?t? ?einan?ios aminor?g?tys pradin?se stadijose yra gaminamos i? to paties ?ablono, panaudojant tuos pa?ius fermentus , tod?l bendra alfa ir L konfig?racija labai apsimok?jo ir evoliucijos eigoje ?sitvirtino aminor?g??i? sintez?je.)

Visos aminor?g?tys (i?imt? sudaro glicinas ), kurios gaunamos suhidrolizavus baltymus, yra opti?kai aktyv?s junginiai. Atskiri baltymai tesiskiria vienas nuo kito sudaran?iomis juos aminor?g?timis ir t? aminor?g??i? tarpusavio jungimosi tvarka (pirmine baltymo strukt?ra), kas nulemia ir skirtingas auk?tesnes tokios makromolekul?s strukt?ras (antrin?, tretin?).

Nustatyta, kad baltymus sudaro i? viso apie 20 skirting? aminor?g??i?, kurios turi po dvi, tris arba daugiau funkcini? grupi?. Tod?l polipeptidin?s makromolekul?s gali b?ti ?akotos, ta?iau gamtoje tai sutinkama ypatingai retai.

Baltym? makromolekul?s pagrind? sudaro aminor?g?tys NH ₂ ? CH(R)COOH, kurios susijungusios tarpusavyje peptidiniais ? CO ? NH ? ry?iais, o jose radikalas R yra labai ?vairus. Be peptidini? ry?i?, baltymuose dar rasta disulfidini? (S ? S) ry?i? tarp atskir? cisteino liku?i?, ir tai daro esmin? skirtum? tarp polipeptido ir baltymo. Baltymo molekul?je taip pat da?nai randami metalo jonai, chelatuoti neigiamai ?krautomis aminor?g??i? liekanomis (gliutamato, aspartato), taip pat didesni cheminiai junginiai, tokie kaip vitaminai arba lipidiniai inkarai. Baltym? makromolekul?s gali kontaktuoti viena su kita bei su kitomis makromolekul?mis, da?nai sudarydamos itin painios strukt?ros stambiamolekulius kompleksus. Tokie kontaktai pagr?sti daugybe silpn? s?veik? tarp dviej? skirting? molekuli? pavir?i?, kurie vienas kit? atitinka kaip raktas spyn?.

Kai kurios med?iagos baltymus i? j? tirpal? nus?sdina arba koagaliuoja . Nus?sdinimas gali b?ti gr??tamas arba negr??tamas, t. y. nus?sdinta med?iaga gali dar i?tirpti arba virsti netirpia. Virinami baltymai, o ypa? kai dar ? tirpal? pridedama acto r?g?ties arba elektrolit? , negr??tamai koaguliuoja. Negr??tam? baltym? koaguliacij? sukelia taip pat mineralin?s r?g?tys , pikrino r?g?tis ir taninas . Veikiami etanolio ir acetono , nus?sdinti baltymai i?lieka tirp?s vandenyje.

Cheminiu po?i?riu baltymai yra polielektrolitai . Fiziologin?mis s?lygomis jie n?ra link? sudaryti agregatus, ta?iau d?l vienoki? ar kitoki? prie?as?i? prarad? savo biologin? aktyvum? jie savaime agreguojasi ir koaguliuoja.

Baltymai pagal j? makramolekuli? form? skirstomi ? dvi grupes: globulinius ir fibrilinius baltymus.

Globuliniai baltymai [ redaguoti | redaguoti vikitekst? ]

Globulinius baltymus sudaro kamuolin?s makromolekul?s ? globul?s . Tokio tipo baltym? pavyzd?iu gal?t? b?ti albuminai , globulinai , hemoglobinas bei mioglobinas . I?vados apie ?i? baltym? makromolekuli? form? padarytos, remiantis rentgenografiniais , viskozimetriniais , osmometriniais ir elektronmikroskopiniais tyrimo metodais.

Globuliniai baltymai daugiausia yra tirp?s vandenyje , juose yra daug ? globul?s i?or? nukreipt? hidrofilini? grupi? .

Fibriliniai baltymai [ redaguoti | redaguoti vikitekst? ]

Fibriliniams baltymams priskiriami tie baltymai, kuri? makromolekul?s yra i?t?stos linijin?s formos arba lengvai jungiasi tarpusavy, sudarydamos pluo?tines strukt?ras. Tai daugiausia netirpios vandenyje ir drusk? tirpaluose med?iagos. Fibriliniuose baltymuose polipeptidin?s grandin?s sudaro kuok?tus, kuriuose makromolekul?s grandin?s kryptimi yra orentuotos viena kitos at?vilgiu. ?iai baltym? grupei priskiriamas keratinas , miozinas , fibrinas , fibrinogenas , ?ilko fibroinas , kolagenas , ?elatina , gliuteinas ir kt. Rengenografi?kai nustatyta, jog dauguma ?i? polipeptidini? grandini? suvytos ? spiral? taip, kad spiral?s viduryje kiekvienas aminor?g?ties likutis su kitu aminor?g?ties liku?iu susijung?s vandeniline jungtimi .

Fiziologi?kai aktyv?s baltymai [ redaguoti | redaguoti vikitekst? ]

?ios grup?s baltymams priskiriamos ?ios med?iagos: proteohormonai ( insulinas , kurio strukt?r? 1952 m. nustat? F. Zangeris), toksinai ( toksalbuminas , gyva?i? nuodai , bakterij? toksinai ) ir antik?niai.

Baltym? tipai [ redaguoti | redaguoti vikitekst? ]

Baltym? funkcijos [ redaguoti | redaguoti vikitekst? ]

Strukt?rin? funkcija. Kolagenas yra jungiamojo audinio tarpl?stelin? med?iaga . Baltymai yra membran?, nel?stelinio matrikso ir citoskeleto strukt?ros elementai, sausgysli? ir kremzli? sudedamoji dalis. Keratinas ? odos , nag? , plauk? , plunksn? pagrindas.
Apsaugin? funkcija. Kraujo baltymas fibrinogenas dalyvauja kraujo kre??jimo procese ir apsaugo organizm? nuo nukraujavimo. Patekus ? organizm? svetim? med?iag?, susidaro special?s imuniniai baltymai antik?nai ir jas neutralizuoja. Taip pat baltymas lizocimas ardo bakterij? sieneles, tod?l ? bakterij? vid? difunduojantis vanduo supl??o plazmin? membran? ir bakterijos ??sta.
Med?iag? perna?os funkcija. Baltymas hemoglobinas transportuoja deguon? stuburini? kraujyje.
Katalizin? funkcija. L?stel?se chemini? reakcij? eig? spartina baltyminiai katalizatoriai, vadinami fermentais .
Signalin? funkcija. I?orin?je l?stel?s membranoje yra baltym? molekuli?, kurios sugeba keisti savo tretin? strukt?r?, reaguodamas ? i?orinius dirgiklius, kaip temperat?ra, pH poky?iai, ?viesa.

Kitoks baltym? funkcij? skirstymas [ redaguoti | redaguoti vikitekst? ]

Katalizin? ? pamin?ta auk??iau
Rezervin? ? kai kurie baltymai yra aminor?g??i? rezervas kiau?iniuose , piene , s?kl? endosperme ar s?klaskilt?se
Sand?lin? ? baltymai prisijungia ir laiko tam tikr? element? (deguonis, gele?is , jodas ) atomus (pvz., mioglobinas )
Perna?os ? padeda organizme ar l?stel?je perne?ti kai kuriuos junginius:
- perna?a skys?iuose (kraujas, audini? skystis ir kt.)
- transmembranin? perna?a ? membraniniai perna?os baltymai
Mechanin?:
- atramin? ? sudaro tarpl?stelin? matriks?, poepitelines pamatines membranas, branduolio pamu?al? ir kt. (gijiniai (fibriliniai) ir sankabiniai baltymai)
- variklin? ? sukelia jud?jim? ( kinezinai , dineinai ir kt.)
Imunin?
Informacin?:
- signal? perna?a skys?iuose ? baltyminiai hormonai ir histohormonai
- transmembranin? signal? perna?a ? baltymini? hormon? receptoriai
- baltymai kaip ?ym?
Energin? ? visi baltymai gali b?ti skaidomi ir i? j? gaunama energija

Svarba mityboje ir ?altiniai [ redaguoti | redaguoti vikitekst? ]

Baltymai yra svarbi mitybos dalis. Rekomenduojama, kad per dien? b?t? suvalgoma 0,8 gramo baltym? vienam kilogramui svorio. Jeigu ?mogus sveria 80 kg, tai jam b?t? rekomenduojama suvalgyti 64 gram? baltym? per dien?. ^[2] Baltymai yra randami ?vairiuose maisto produktuose skirtingais kiekiais.