Helice alfa
Las
helices alfa
son
estructuras secundarias de las proteinas
. Esta helice mantiene su forma por la formacion de
puentes de hidrogeno
entre los atomos de oxigeno del grupo carbonilo de un aminoacido y el atomo de hidrogeno del grupo amino de otro aminoacido situado a cuatro aminoacidos de distancia en la cadena. Los grupos R se extienden hacia afuera de la helice.
Es una estructura anfipatica porque posee una parte hidrofilica y una parte hidrofoba, lo que produce el enrollamiento de esta estructura, de manera que la parte hidrofoba no interactue con el agua.
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En las
proteinas
, la
helice α
es el principal motivo de
estructura secundaria
. Fue postulada primero por
Linus Pauling
,
Robert Corey
, y
Herman Branson
en 1953 basandose en las estructuras cristalograficas entonces conocidas de
aminoacidos
y
peptidos
y en la prediccion de Pauling de la forma planar de los
enlaces peptidicos
.
Descripcion
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Los
aminoacidos
en una helice α estan dispuestos en una estructura
helicoidal
dextrogira
, con unos 3,6 aminoacidos por vuelta. Cada aminoacido supone un giro de unos 100° en la helice, y los Cα de dos aminoacidos contiguos estan separados por 1,5A. La helice esta estrechamente empaquetada; de forma que no hay casi espacio libre dentro de la helice. Todas las cadenas laterales de los aminoacidos estan dispuestas hacia el exterior de la helice.
El grupo
N-H
del aminoacido (n) puede establecer un
enlace de hidrogeno
con el grupo
C=O
del aminoacido (n+4). De esta forma, cada aminoacido (n) de la helice forma dos puentes de hidrogeno con su enlace peptidico y el enlace peptidico del aminoacido en (n+4) y en (n-4). En total son 7 enlaces de hidrogeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la helice. Esta dentro de los niveles de organizacion de la proteina.
Estabilidad
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Los cuatro primeros aminoacidos de la helice, tal conocida como alfa, y los cuatro ultimos solo podran formar un enlace de hidrogeno en vez de dos, por lo tanto la helice α suele ser mas estable en la zona central que en los extremos. Para compensar esta perdida, los aminoacidos de los extremos suelen ser polares y forman
puentes de H
con sus cadenas laterales y la cadena lateral de otros aminoacidos de la helice. Cuando dos helices alfa se aproximan entre si tienden a interaccionar con angulos de -30 y 60o.
En la helice los
momentos dipolares
de todos los aminoacidos estan perfectamente alineados, con lo que se forma un dipolo total con una carga parcial positiva en el extremo N-terminal y una carga parcial negativa en el extremo C-terminal.
En una helice α, las cadenas laterales de los aminoacidos en posicion (n) y en posicion (n+4) quedan alineados. De forma que si en esas posiciones ponemos dos aminoacidos con carga de igual signo o muy voluminosos se desestabiliza la helice.
Algunos aminoacidos, llamados
disruptores de helices
, pueden desestabilizar la estructura helicoidal. Uno de ellos es la
prolina
, que al ser un
iminoacido
(aunque algunos autores cuestionan que la prolina no es en rigor un iminoacido), el N de su enlace peptidico no tiene unido un H para formar un enlace de hidrogeno con el aminoacido en (n+4). Ademas, el metileno unido al N del enlace peptidico tambien provoca
impedimentos estericos
que hacen que la helice tienda a romperse en el punto donde este la prolina, aunque no lo hara si esta es suficientemente larga y estable. La
glicina
al proporcionar una gran flexibilidad, puesto que su cadena lateral es solo un H, suele estar en los acodamientos al final de la helice.
Al primer aminoacido de una helice en el extremo N-terminal se le llama
N-cap
y al ultimo aminoacido de la helice, en el extremo C-terminal se le llama
C-cap
.
En posicion N-cap, suelen aparecer aminoacidos polares no cargados, como la asparagina, o cargados negativamente, como el
acido glutamico
, de forma que se compense la perdida de un enlace peptidico en los extremos de la helice que ya hemos comentado y en el caso del glutamico, la carga negativa de su cadena lateral interacciona con la carga parcial positiva del extremo N-terminal de la helice.
En el C-cap son frecuentes la glicina y la prolina, que como ya hemos comentado rompen la estructura de la helice, y tambien aminoacidos cargados positivamente, como la
lisina
, cuya carga positiva interacciona con la carga parcial negativa del extremo C-terminal de la helice.
Los
polipeptidos
cortos habitualmente no son capaces de adoptar la estructura de helice alfa, ya que el coste
entropico
asociado con el plegamiento de la cadena polipeptidica es demasiado alto.
Importancia
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Las helices α ademas de ser el tipo de estructura secundaria mas frecuente en las proteinas, son de gran importancia en los motivos estructurales de union al
ADN
, como los motivos
helice-giro-helice
y los
dedos de zinc
. Esto se debe que el diametro de 12A de la helice α coincide con la anchura de la hendidura mayor del ADN en forma B o B-DNA.
Otros tipos de helice
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Existen otros tipos de estructuras helicoidales similares a la helice α en las proteinas, pero mucho menos comunes:
- Helice π
: esta mas comprimida y es mas ancha que la helice α (4,4 residuos por vuelta).
La helice alfa en el arte
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Helice Alfa de Julian Voss-Andreae en homenaje a Linus Pauling (2004) con cubierta de acero pulverizado y 3 metros de altura. La escultura se ubica frente a la casa de infancia de Pauling en Portland, Oregon (Estados Unidos).
Julian Voss-Andreae
es un escultor aleman con grados academicos en fisica experimental y escultura. Desde el ano 2001 Voss-Andreae crea ≪esculturas de proteinas≫
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inspiradas en la estructura proteica, siendo la helice α uno de sus objetos preferidos. Este artista ha fabricado esculturas de helice α a partir de diversos materiales, como bambu y otros arboles. En el ano 2004 realizo un monumento en memoria de
Linus Pauling
, descubridor de la helice alfa, disenado a partir de una gran viga de acero reordenada segun la forma de la estructura de la helice alfa. La escultura de color rojo brillante y 3 metros de altura se ubica frente a la casa de infancia de Pauling en
Portland
,
Oregon
.
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Vease tambien
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Referencias
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