Aminotransferasen

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Aminotransferasen
Aminotransferasen
Bandermodell der Aspartat-Transaminase nach PDB   1AAM
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 2.6.1.- Transferasen
Reaktionsart Ubertragung von Aminogruppen ( Transaminierung )

Aminotransferasen oder Transaminasen sind Enzyme in allen Lebewesen, welche die Ubertragung von α- Aminogruppen von einem Donor- auf ein Akzeptormolekul katalysieren ( Transaminierung ).

Eigenschaften [ Bearbeiten | Quelltext bearbeiten ]

Bei einer medizinischen Laboruntersuchung auf Transaminasen handelt es sich um die Messung der Blutwerte fur die Aspartat-Aminotransferase (ASAT) und die Alanin-Aminotransferase (ALAT) , die diagnostische Bedeutung bei Lebererkrankungen haben ( Transaminasenanstieg ) .

Transaminasen sind unentbehrlich im Aminosaurestoffwechsel und bei der Hexosamin-Biosynthese . Außerdem ist eine Glutamat-1-semialdehyd-Aminotransferase bei Bakterien und Archaeen an der Porphyrin -Biosynthese beteiligt. Transaminasen werden durch Transaminaseinhibitoren gehemmt.

Katalysierte Reaktion [ Bearbeiten | Quelltext bearbeiten ]

Beispielreaktion

Ublicherweise handelt es sich bei dem Donor um eine Aminosaure und bei dem Akzeptor um eine α- Ketosaure , wobei aus der Aminosaure eine neue α-Ketosaure und aus der ursprunglichen α-Ketosaure eine neue Aminosaure wird. Als Cofaktor ist in vielen Fallen Pyridoxalphosphat beteiligt.

Transaminasen gibt es fur 19 der 20 proteinogenen Aminosauren, wodurch diese eigentlich nur bedingt essenziell sind. Sie konnen aus speziellen Ketosauren konvertiert werden, von denen einige ihrerseits vom Stoffwechsel jedoch nicht bereitgestellt werden. Die Partneraminosaure ist dabei meist Glutamat , das zu α- Ketoglutarat desaminiert wird und so als universeller Spender fur Aminogruppen dient. Daher wird Glutamat in der Benennung der Transaminase meist weggelassen.

Literatur [ Bearbeiten | Quelltext bearbeiten ]

  • Ulf Dettmer, Malte Folkerts, Eva Kachler, Andreas Sonnichsen: Intensivkurs Biochemie (Elsevier-Verlag, Munchen, 1. Auflage 2005, ISBN 978-3437444500 )
  • Smith DM, Thomas NR, Gani D: A comparison of pyridoxal 5'-phosphate dependent decarboxylase and transaminase enzymes at a molecular level . In: Experientia . 47. Jahrgang, Nr.   11?12 , Dezember 1991, S.   1104?18 , PMID 1765122 .
  • Rossi F, Schwarcz R, Rizzi M: Curiosity to kill the KAT (kynurenine aminotransferase): structural insights into brain kynurenic acid synthesis . In: Curr. Opin. Struct. Biol. 18. Jahrgang, Nr.   6 , Dezember 2008, S.   748?55 , doi : 10.1016/j.sbi.2008.09.009 , PMID 18950711 .
  • Yonaha K, Nishie M, Aibara S: The primary structure of omega-amino acid:pyruvate aminotransferase . In: J. Biol. Chem. 267. Jahrgang, Nr.   18 , Juni 1992, S.   12506?10 , PMID 1618757 .

Weblinks [ Bearbeiten | Quelltext bearbeiten ]