Hamocyanin (von altgriechisch α?μα haima ?Blut“ und altgriechisch κυαν?? kyanos ?dunkelblau“) ist ein Blutfarbstoff der Gliederfußer (u. a. Krebse , Spinnentiere ; bei Insekten , die Tracheen besitzen, tritt es in geringerem Maße auf) und Weichtiere (u. a. Muscheln , Schnecken und Tintenfische ). Es dient als Sauerstofftransporter .

Anders als beim roten, eisenhaltigen Hamoglobin wird der Sauerstoff im Hamocyanin von zwei Kupfer -Ionen gebunden. Außerdem besitzt Hamocyanin keine Porphyrin -Struktur wie Ham , die Kupferionen sind stattdessen uber Aminosaure -Reste ( Histidin ) an das Protein gebunden. Sauerstofffreies Hamocyanin ist farblos, mit gebundenem Sauerstoff hat es eine blaue Farbe. ^[2]

Die Bindung des Sauerstoffs ist starker als beim Hamoglobin. Im Vergleich zum Hamoglobin verfugt Hamocyanin jedoch uber eine geringere Sauerstoffbindungskapazitat, was zu einer insgesamt geringeren Transportkapazitat fur Sauerstoff fuhrt.

Bei sehr niedrigen Temperaturen ist Hamocyanin jedoch Hamoglobin uberlegen. ^[3]

Auch der Bindungsmodus des Sauerstoffs ist anders als bei den eisenhaltigen Verbindungen Hamoglobin und Hamerythrin , bei denen der Sauerstoff end-on an ein Eisen(II)-Ion gebunden wird. Beim Hamocyanin wird der Sauerstoff verbruckend zwischen zwei Kupfer(I)-Ionen in einer side-on Koordination gebunden, die dabei zu Kupfer(II) oxidiert werden. ^[4]

Hamocyanin, insbesondere von Mollusken , ^[5] ruft starke Abwehrreaktionen der Immunsysteme von Saugetieren hervor, ist jedoch vollig ungiftig und wird schnell abgebaut. Es wird daher als Adjuvans verwendet, aber auch in der Krebstherapie eingesetzt. ^[6]

• Schlitzschnecken-Hamocyanin
• Hamerythrin , ein eisenhaltiges Protein mit entsprechender Funktion.

• Universitatsklinikum Hamburg-Eppendorf: Hamocyanine ? die Sauerstofftransporter ( Memento vom 17. Marz 2004 im Internet Archive )
• Uber die Struktur von Hamocyanin (Seite 6?7) (PDF-Datei; 4,63 MB)

1. ↑ Suchergebnis UniProt Hamocyanin-Familie nach Taxonomie
2. ↑ Eintrag zu Hamocyanin . In: Rompp Online . Georg Thieme Verlag, abgerufen am 13. Juni 2014.
3. ↑ Michael Oellermann, Bernhard Lieb, Hans-O Portner, Jayson M Semmens, Felix C Mark: Blue blood on ice: modulated blood oxygen transport facilitates cold compensation and eurythermy in an Antarctic octopod . In: Frontiers in Zoology . Band   12 , Nr.   1 , Marz 2015, doi : 10.1186/s12983-015-0097-x (englisch).  
4. ↑ Karen A. Magnus, Hoa Ton-That, Joan E. Carpenter: Recent Structural Work on the Oxygen Transport Protein Hemocyanin. In: Chemical Reviews . 94, 1994, S. 727?735, doi:10.1021/cr00027a009 .
5. ↑ Markl J. Evolution of molluscan hemocyanin structures. Biochim Biophys Acta. 2013 ep;1834(9):1840-52. doi:10.1016/j.bbapap.2013.02.020 .
6. ↑ J.R. Harris, J. Markl, Keyhole limpet hemocyanin (KLH): a biomedical review. Micron, 30 (1999), S. 597?623.